Мультипротеин что это: что это такое, как его правильно принимать, чем отличается от обычного |

Содержание

Виды протеина, их различия и назначение в спорте

Белок, как мы знаем, необходим организму. Но любители спорта и профессиональные спортсмены испытывают повышенную потребность в разных его видах – белок содержится в мясе, молоке, яйцах, овощах и бобовых, даже грибах. Все это разные виды протеинов – и по составу и по их предназначению. Их различия и цели применения мы рассматриваем в этой статье.

Основные виды протеина в спортивном питании

Соевый;

Сывороточный;

Казеиновый;

Яичный.

Соевый протеин считается самым дешевым – но и наименее эффективным. Он актуален для людей на вегетарианской диете или с непереносимостью животных видов белка. Он содержит фитоэстрогены – вещества, схожие с женскими гормонами, и большое их количество может быть вредно для мужского организма, особенно в период набора массы.

Растительные белки стоит использовать в сочетании друг с другом, так как в чистом виде их аминокислотный состав менее сбалансирован, чем животных: сывороточного, казеинового и тем более яичного.

Сывороточный Whey всасывается за час-два после приема, когда как Micellar Casein – за шесть-семь. От этого и происходит различие в методе их приема – Whey пьют после тренировки, тогда как Micellar Casein – вечером, перед сном.

Также существует так называемый комбинированный протеин – это смесь сывороточного и казеинового, иногда еще и яичного или соевого. Его еще называют мультипротеин или универсальный. И действительно: такую смесь можно пить как после тренировки, так и перед сном, а также в нетренировочные дни, чтобы восполнить общий недостаток белка в рационе.

Отвечая на вопрос, какие есть виды протеина, нельзя не упомянуть мясной белок. В спортивном питании чаще встречается говяжий. Считается, что его аминокислотный состав – идеален, кроме того, мясной протеин по умолчанию обогащен креатином. Но вот мнение, эффективнее ли он, чем сывороточный, пока не доказано – исследования на сегодняшний день сходятся на том, что особой разницы нет. А вот то, что его цена выше, чем даже яичный – гарантированно. Кроме того, протеин, полученный из красного мяса, может вызывать аллергию и по некоторым отзывам обладает малоприятным привкусом

Самый популярный спортпит: сывороточный протеин

Считается, что Whey – лучший вид протеина, чтобы сразу после тренировки восполнить уровень аминокислот в организме, и таким образом упростить восстановление мышц. Если при этом соблюдается профицит калорий в ежедневном рационе, то сывороточный протеин будет стимулировать рост мышечной ткани. Так Whey — наиболее подходящий вид протеина для сушки, похудения, но применяется и для массонабора.

Есть несколько видов сывороточного протеина. Их различия в первую очередь заключаются в степени очистки:

Концентрат – самая популярная и распространенная форма, он сохраняет большинство полезных свойств белка.

Изолят отличается быстрой усвояемостью и повышенным содержанием аминокислот с разветвленной цепью (незаменимых BCAA).

Гидролизат – самая дорогая форма, с максимальной скоростью усвоения и более высокой способностью стимулировать секрецию инсулина.

Пока не существует достаточно достоверных данных о том, какая форма лучше, но минус изолята и гидролизата очевиден – цена данных видов сывороточного белка способна нанести удар вашему кошельку. Изолят и гидролизат считаются более подходящими для аллергиков. Также важно помнить при выборе белка, что гидролизат обладает горьковатым привкусом.

«Эталон белка» — яичный протеин

Аминокислотный профиль яичного белка считается самым подходящим для человека. Он включает в себя полноценных набор: как незаменимые аминокислоты (лейцин, валин, а в особенности – изолейцин), так и заменимые.

Также отмечается хорошая усвояемость этих аминокислот именно из яичного протеина. А отсутствие жиров с углеводами и высокая питательная ценность позволяют считать яичный протеин практически идеальным как для набора массы, так и для сушки. В том числе, в яичном протеине совсем нет лактозы – молочного сахара, непереносимость которой может создавать серьезные сложности в употреблении сывороточного протеина.

Из минусов яичного протеина можно назвать разве что сложность и, как следствие, дороговизну его производства. Сывороточный и казеиновый белки производят из сырья, остающегося от сыроделия, а для изготовления яичного протеинового коктейля необходимо отдельное производство. Соответственно – цена яичного протеина немного выше, чем сывороточного, хотя эта разница соизмерима с его преимуществами.

Медленный белок: казеин

Казеиновый белок, получаемый при створаживании молока, усваивается гораздо дольше других видов. Это значит, что если вы съели порцию казеина, вам еще долго не будет хотеться есть. Выпитая перед сном порция казеинового протеина не дает организму почувствовать истощение и погнать вас в ночи к холодильнику. Это особенно актуально при похудении и склонности к ночному голоду. При это казеин способствует восстановлению мышц после тренировки до самого утра, а потому считается подходящим видом протеина для набора мышечной массы – ведь многие восстановительные и «строительные» процессы в мускулатуре происходят именно ночью.

Кроме того, что казеин сам по себе усваивается медленно, он замедляет и усвоение других видов белка. Также замечено, что он замедляет катаболические процессы в мышцах, снижая пагубное воздействие гормона стресса – кортизола.

В чистом виде казеиновый протеин обладает неприятным привкусом и не очень хорошо размешивается без блендера. Современная форма казеина – мицеллярная, позволяет избавиться от этих недостатков.

Протеин на вегетарианской диете

Смесь горохового и конопляного имеет оптимальный аминокислотный профиль, богатый аргинином, глютамином и BCAA. В отличие от соевого, такая смесь не содержит фитоэстрогенов, а значит подходит и женщинам, и мужчинам. Кроме того, она гипоаллергенна.

Изолят горохового белка очищен от фитатов – веществ, которые вызывают вздутие живота при употреблении в пищу обычного гороха и других бобовых. Содержит большое количество аргинина (больше, чем в казеине) и глютамина по сравнению с другими протеинами.

Концентрат конопляного протеина производится из сортов технической конопли безнаркотических сортов, допущенных к использованию в пищу. Отличается высокой степенью усвояемости и биодоступностью компонентов.

Скорость усвоения такой смеси сравнима с яичным – 2-3 часа, так что её можно отнести к средне-быстрым. Подходит для людей с непереносимостью животных протеинов и лактозы или придерживающихся вегетарианской диеты. Компенсирует дефицит белка на растительном рационе, помогает контролировать аппетит при похудении.

Мультипротеин Energy pro — отзывы. Негативные, нейтральные и положительные отзывы

Отрицательные.

Нейтральные.

Положительные.

+ Оставить отзыв

Отрицательные отзывы

er4inka

http://otzovik.com/review_4044689.html

Получила в подарок этот «чудо протеин» от разработчиков всем известного ENERGY DIET. Судя по названию думала, что это просто апгрейд, но оказалось что в подмогу к себе пригласили еще и спортсменов таких как Усманова, Гостюнин и других. По факту оказался не вкусный, плохо размешивающийся протеин, такого я не видела даже у самых дешевых марок, пить комки и скрипящие на зубах частицы я так и не смогла. Так что такой подарок оказался далеко не самым дешевым и полезным. После такого разочарования решила заглянуть в интернет, а там столько лестных отзывов не понятно чему, на самой упаковке ну такой ужасный состав описан, удивительно что производители этого даже не скрывают.

Allcool

https://otzovik. com/review_4604942.html

Неоправданно высокая цена, при этом абсолютно не соответствует качеству. Сначала приобрел, потом начал читать в интернете и очень пожалел о своем выборе. Кто производитель белка — непонятно. В составе масса ненатуральных компонентов… В общем покупая продукт Вы спонсируете сетевиков. Не сложно подсчитать, что из цены продукта больше половины уходит сетевикам. Плюс стоимость производства, логистика. Представьте сколько стоит сам продукт… копейки.

Александр П.

Отзывы

Взял на пробу изолят пломбир. Необычная упаковка и порциональные пакетики, удобно и оригинально.

На вкус не приторный и чуть сладкий — это плюс, разводил с молоком, размешивал специально не долго — на удивление никаких комков не обнаружил.

В целом первое впечатление очень положительное, такое ощущение(лично моё) как-будто разработчики специально учли все минусы обычных протеинов и выпустили оптимальное сочетание)))

Николай

http://wowbody. ru/reviews-energypro/#comment-27

Купил Energy Pro со вкусом пломбира. Решил попробовать. В первый день после тренировки чуть влил в себя, ну думаю не понял попробую после следующей тренировки. Фу, больше такой вкус выбирать не буду.

Короче мне на вкус не понравился. Я лучше возьму американский, по качеству не уступающий ничем.

FromNorilsk

http://irecommend.ru/content/nu-i-dryan-10

Энерджи про нельзя заменить приём питания.

Это все и честно и прекрасно звучит.

Но по факту, чего распинаться то?

Не вкусно, приторно, мороженое только аромат и то химический, отвратительный.

В шейкере взбила, пена не смутила, но на вкус гадость и не вкусно.

Я честно пропила все саше, мне не стало дурно но эффекта 0

А нет, организм отрицает нл на всех уровнях, и меня просто покрыло прыщами

Нейтральные отзывы

Shaman2000

http://otzovik. com/review_3875075.html

Эх, ну с чего бы начать, сам по себе продукт это многокомпонентный протеин с прикольным вкусом и ароматом сливочного печенья. Ребята производители объединили белки с различными периодами высвобождения питательных веществ. Сам прот может помочь нарастить качественную мышечную массу.

Хотя этот протеин значительно уступает, на мой взгляд тому же лактомину по содержанию белка на порцию. Тут белка всего 21 грамм. Хотя каллорий всего грамм 10, для бикиняшки это норм, для силовика на массе не очень)) Да и по цене он тоже уступает, за 1 килограм они завернули почти две тысячи. Ужас. Гадство. Отврат.

Положительные отзывы

Влад

Я не типичный поклонник НЛ. Но все же поклонник. Я всегда был очень худым, сколько бы мама с бабушкой меня не кормили. В подростковом возрасте это тоже по самооценке било, не хотел быть дрищом на фоне остальных. Часто дразнили в школе. Потом что-то щелкнуло в голове, я начал ходить в тренажерку. Заказал через сестру данный протеин. И вот я уже двадцатилетний красавчик с крутыми мышцами. Одна тренажерка бы не помогла, спасибо НЛ.

Константин

http://wowbody.ru/reviews-energypro/#comment-14

Цена/качество один из лучших сывороток, пью три раза в день: утром после завтрака, между приемами пищи и после тренировки. Рекомендую, продукт рабочий.

TulipEiwit

http://irecommend.ru/content/priyatnaya-pokupka-25

Внутри коробки 20 саше по 32 гр. Очень удобно, кстати. Запах приятный, не химозный.

Принимаю его после тренировки в течение 40 минут. Смешиваю с обезжиренным молоком, тщательно взбалтываю в бутылочке. На вкус очень приятный и питательный. В одной порции чуть больше 100кк. Почти нет жира и углеводов. Кто-то добавляет в протеин ягоды и заменяет им ужин, например. Но я так не делаю. Получается эдакая питательная добавка со вкусом печеньки) Очень вкусно. Насыщения хватает на 2 часа. Стоимость за 20 порций — 1770р.

Однозначно, советую. Если вас заинтересовал продукт, пишите в личку, подскажу, как купить) Спасибо за ваше внимание! Упругих вам поп и сильных рук! ))

Анастасия

http://proenergydiet.com/multiprotein.html

Очень вкусный мультипротеин, особенно со вкусом клубники. Продукт отлично справляется с возложенной на него задачей. Принимать очень легко, все сразу в пакетиках.

Ирина

http://proenergydiet.com/multiprotein.html

Очень долго не могла похудеть, испробовала все. Energy Pro реально работает, вес стал в норме, стали упругими мышцы тела. С такими приятными вкусами держать тело в норме – одно удовольствие.

Станислав. Л

http://proenergydiet.com/multiprotein.html

Я делаю так (не считая обычной пищи): в день тренировки сутра пьют Энерджи Диет Смарт, сразу после тренировки порцию сывороточного. На ночь казеиновый мультипротеин. В день отдыха: сутра сывороточный протеин + энерджи самарт и перед сном казеиновый. Результаты просто супер!

Как избежать ошибок при выборе спортпита. Виды протеина для разных целей :: Лайфстайл :: РБК Спорт

Каждый посетитель фитнес-клуба встречается с таким понятием, как «спортпит». Спортивное питание — широкая и богатая индустрия, но ее лидером является именно протеин. О его видах и особенностях в материале «РБК-Спорт».

Читайте нас в

Новости

Протеин

(Фото: brutalshop/instagram)

Протеин — это один из самых популярных продуктов спортивного питания. Он позволяет набрать необходимое количество белка, которого при занятиях фитнесом/спортом нужно больше, чем в обычной жизни. Так же протеин просто необходим для формирования рельефного спортивного телосложения, помогая набирать необходимую мышечную массу.

Посмотреть эту публикацию в Instagram

Полезные свойства протеина

Все виды протеина однозначно являются источником белка для строительства мышечной массы. В зависимости о типа протеин можно принимать как до, так и после тренировки. Это способствует восстановлению, предотвращает катаболизм. Данная добавка помогает строить мышечные волокна. Полезные свойства протеина:

Снабжает организм энергией для тренировки и после ее окончания;

Является источником аминокислот;

Ускоряет процессы метаболизма, которые приводят к росту мышц;

Снижает выброс картизола и защищают мышечную ткань;

Повышает общий тонус организма.

Протеин может использоваться не только профессиональными атлетами или любителями спорта, которые хотят набрать/поддерживать мышечную массу. Протеин — это и полезный перекус, который позволит продержаться до основного приема пищи без фаст-фуда.

Протеин можно использовать не только для приготовления коктейля. Уже давно появились протеиновые смеси для приготовления блинов и маффинов. Ну, а протеиновые батончики уже пробовал, наверное, каждый любитель спорта.

Индустрия протеина в мире

Ветераны советского культуризма вспоминали, что на заре возникновения этого направления спорта в качестве дополнительного источника белка они употребляли детские молочные смеси и сухое молоко. В дальнейшем производство протеина и других спортивных добавок превратилось в отдельную индустрию. Родоначальником протеина стала именно сывороточная производная из молока.

Лидерами этой индустрии долгое время были только зарубежные бренды. На рынке добавок есть определенные лидеры, которые годами пользуются спросом — например, Optimum Nutrition, QNT, Maxler и VpLab Nutrition.

В последние годы добавки российского производства уверенно «догоняют» импорт. Правда, сырье пока еще, как правило, производят за границей (Австралии, Германии и др.). Но по БЖУ (содержанию белков, жиров и углеводов. — РБК) и содержанию действующих веществ иногда даже превосходят импортные аналоги, а вкус и консистенция подобраны с учетом предпочтений именно российского потребителя.

В США, напротив, мало внимания уделяется вкусам, так как потребитель считает добавки «функциональным питанием», и ко вкусу и консистенции не требователен, чего не скажешь о россиянах.

Сегодня, зайдя в любой магазин спортивного питания, вы найдите богатый ассортимент протеинов разных брендов, фасовок, вкусов и даже видов — и все они для разных целей. Далее рассмотрим основные виды протеинов:

Сывороточный (концентрат, изолят и гидроизолят)

Казеин

Веганский (гороховый, рисовый и т.д.)

Мультикомпонентный

Говяжий, Яичный, Соевый

Попробуем разобраться в этом разнообразии и понять какой протеин лучше всего служит определенным целям. Но, как говорил мастер спорта России по бодибилдингу Денису Гусев, протеин — это не замена питания, а именно добавка.

Сывороточный протеин (WHEY PROTEIN)

Наиболее распространенный и массовый тип, который изготавливают из молочной сыворотки (остается при производстве сыров). Состав данного протеина достаточно сбалансирован, содержит все необходимые аминокислоты, в том числе и BCAA (англ. branched-chain amino acids — комплекс аминокислот). Он разделяется на три вида:

Концентрат — наиболее простая и доступная по цене форма протеина, которая подойдет начинающим атлетам.

Изолят — отличается более быстрым усвоением, содержит меньшее количество углеводов и сахара, более питателен, но дороже. Подходит при похудении, диете, сушке.

Гидроизолят — содержит исключительно белок, отличается повышенной усвояемостью, но он и самый дорогой.

Как правило сывороточный протеин можно принимать как до, так и после тренировки.

Казеин (CASEIN PROTEIN)

Это протеин, который усваивается достаточно долго (пять-семь часов), поэтому спортсмены его обычно принимают на ночь. Он дает длительную подпитку и обладает сильным антикатаболическим эффектом. Казеин надолго ослабляет чувство голода поэтому будет эффективен для снижения жировой массы. Но и целям роста мышечной массы он в полной мере отвечает. К тому же он так сказать «гипоаллергенен».

Веганский (Vegan Protein)

Такой вид протеина отлично подойдет тем, кто не использует в своем рационе питания белки животного происхождения. Либо те, кому более популярный сывороточный протеин не подходит по иным критериям: аллергия на молоко, плохое усвоение молочного белка и т.д. Веганский протеин обладает хорошим аминокислотным составом, содержит малое количество углеводов и часто вовсе не содержит жиров. Такой вид протеина стоит принимать как до, так и после тренировок.

Мультикомпонентный протеин

Особенность этого протеина в содержании в нем дополнительных веществ (креатин, витамины, минералы и др.). Мультипротеин содержит в себе и животный и растительный компонент, что приводит к его достаточно длительному усвоению. Также служит целям избежать катаболизма.

Говяжий, яичный, соевый протеины

Говяжий (Beef) протеин нужен, в первую очередь для тех, кто не употребляет молочную продукцию и/или имеет аллергию, непереносимость лактозы.

Яичный (Egg) протеин содержит высококонцентрированный куриный белок, в котором сохраняются аминокислоты, но он не содержит лактозу, липиды и углеводы.

Соевый (Soy) протеин содержит концентрат соевого белка. Данный вид подойдет для вегетарианцев, а также людям с непереносимостью лактозы. Подходит для постного меню.

Советы эксперта

Оксана Гришина

(Фото: Оксана Гришина/facebook.com)

Как отметила в беседе с «РБК Спорт» коммерческий директор крупнейшей питерской сети магазинов спортивного питания «Brutal» Оксана Гришина, «очень радует то, что среди покупателей мы видим все больше как совсем юных так и достаточно пожилых людей, причем многие из них очень далеки от спорта». «В обществе явно ощущается тренд на здоровый образ жизни и более правильное питание. Но уровень понимания предназначения спортивных добавок и правил их приема все еще очень низок. Многие считают спортивное питание химией, а худеть предпочитают при помощи «звездных» диет, истязая свой организм», — сказала она.

По словам Гришиной, зачастую в рационе человека есть явный переизбыток углеводов (особенно, так называемых «быстрых», приводящих к ожирению) и животных жиров, а вот белка недостаточно.

«Всегда читайте состав перед покупкой: если вы не веган, избегайте соевого протеина в составе белковых смесей (включая батончики и смеси для выпечки), мальтодекстрина, фруктозы и декстрозы (их часто кладут недобросовестные производители «женских» протеиновых коктейлей «для похудения»), а также «зародышей пшеницы» или «пшеничного белка» — это глютен», — посоветовала эксперт.

Структурная характеристика мультибелковых комплексов

Элой П., Пишо М., Рассел Р.Б. Белковые комплексы: проблемы прогнозирования структуры в 21 веке. Курс. мнение Структура биол. 2005; 15:15–22. [PubMed] [Google Scholar]

Альтшул С.Ф., Мэдден Т.Л., Шеффер А.А., Чжан Дж., Чжан З., Миллер В., Липман Д.Дж. Gapped BLAST и PSI-BLAST: новое поколение программ поиска белковых баз данных. Нуклеиновые Кислоты Res. 1997; 25:3389–3402. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Бан Н., Ниссен П., Хансен Дж., Мур П.Б., Стейц Т.А. Полная атомная структура большой субъединицы рибосомы с разрешением 2,4 Å. Наука. 2000; 289:905–920. [PubMed] [Google Scholar]

Берман Х.М., Уэстбрук Дж., Фенг З., Гиллиленд Г., Бхат Т.Н., Вайсиг Х., Шиндялов И.Н., Борн П.Е. Банк данных о белках. Нуклеиновые Кислоты Res. 2000; 28: 235–242. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Berman H.M., Coimbatore Narayanan B., Di Costanzo L., Dutta S., Ghosh S., Hudson BP, Lawson C.L., Peisach E., Prlić A., Rose П.В. Обнаружение трендов в банке данных о белках. ФЭБС лат. 2013; 587:1036–1045. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Бхаттачарья А. Белковые структуры: структуры желания. Природа. 2009; 459: 24–27. [PubMed] [Google Scholar]

Бирктофт Дж.Дж., Блоу Д.М. Структура кристаллического -химотрипсина. V. Атомная структура тозил-химотрипсина при разрешении 2 Å. Дж. Мол. биол. 1972; 68: 187–240. [PubMed] [Google Scholar]

Bolton W., Perutz M.F. Трехмерный фурье-синтез дезоксигемоглобина лошади с разрешением 2,8 ангстрем. Природа. 1970; 228: 551–552. [PubMed] [Академия Google]

Bruck I., O’Donnell M. Семейство полимеразных скользящих зажимов кольцевого типа. Геном биол. 2001; 2 обзора 3001,1 – обзоры 3001,3. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Картер А.П., Клемонс В.М., Бродерсен Д.Е., Морган-Уоррен Р.Дж., Уимберли Б.Т., Рамакришнан В. Функциональные выводы из структуры 30S рибосомной субъединицы и ее взаимодействия с антибиотиками. Природа. 2000;407:340–348. [PubMed] [Google Scholar]

Крамер П., Бушнелл Д.А., Корнберг Р.Д. Структурная основа транскрипции: РНК-полимераза II с разрешением 2,8 ангстрем. Наука. 2001;292: 1863–1876. [PubMed] [Google Scholar]

Датта С., Берман Х.М. Крупные макромолекулярные комплексы в базе данных белков: отчет о состоянии. Структура. 2005; 13: 381–388. [PubMed] [Google Scholar]

Датта С., Буркхардт К., Янг Дж., Сваминатан Г.Дж., Мацуура Т., Хенрик К., Накамура Х., Берман Х.М. Размещение данных и аннотация во всемирном банке данных о белках. Мол. Биотехнолог. 2009; 42:1–13. [PubMed] [Google Scholar]

Фенн С., Шиллер К.Б., Гризе Дж.Дж., Дюрр Х., Имхоф-Юнг С., Гасснер К., Мёллекен Дж., Регула Дж.Т., Шефер В., Томас М. Кристаллическая структура анти-Ang2 CrossFab демонстрирует полную структурную и функциональную целостность вариабельного домена. ПЛОС ОДИН. 2013;8:e61953. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Флаэрти К.М., Маккей Д.Б., Кабш В., Холмс К.С. Сходство трехмерных структур актина и фрагмента АТФазы родственного белка теплового шока массой 70 кДа. проц. Натл. акад. науч. США. 1991; 88: 5041–5045. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Франк К. , Грубер М., Сиппл М.Дж. Тест COPS: интерактивный анализ методов поиска в базе данных. Биоинформатика. 2010; 26: 574–575. [PubMed] [Академия Google]

Furnham N., Laskowski R.A., Thornton J.M. Извлечение знаний из банка данных о белках. Биополимеры. 2013;99:183–188. [PubMed] [Google Scholar]

Гнатт А.Л., Крамер П., Фу Дж., Бушнелл Д.А., Корнберг Р.Д. Структурная основа транскрипции: комплекс элонгации РНК-полимеразы II с разрешением 3,3 Å. Наука. 2001; 292:1876–1882. [PubMed] [Google Scholar]

Хэнсон Р.М. Jmol — смена парадигмы в кристаллографической визуализации. Дж. Заявл. Кристогр. 2010;43:1250–1260. [Академия Google]

Хасегава Х., Холм Л. Достижения и недостатки структурного выравнивания белков. Курс. мнение Структура биол. 2009; 19: 341–348. [PubMed] [Google Scholar]

Хенрик К., Торнтон Дж. М. PQS: файловый сервер с четвертичной структурой белка. Тенденции биохим. науч. 1998; 23: 358–361. [PubMed] [Google Scholar]

Holm L., Kääriäinen S. , Rosenström P., Schenkel A. Поиск в базах данных структуры белков с помощью DaliLite v.3. Биоинформатика. 2008; 24: 2780–2781. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Индиани К., О’Доннелл М. Репликационно-загрузочная машина в работе в трех областях жизни. Нац. Преподобный Мол. Клеточная биол. 2006; 7: 751–761. [PubMed] [Google Scholar]

Канамару С. Структурное сходство хвостатых фагов и систем секреции патогенных бактерий. проц. Натл. акад. науч. США. 2009; 106:4067–4068. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Каваи А., Хашимото Х., Хигучи С., Цунода М., Сато М., Накамура К.Т., Миямото С. Новая гетеротетрамерная структура кренархейного PCNA2-PCNA3 сложный. J. Структура. биол. 2011; 174:443–450. [PubMed] [Академия Google]

Кавасима Д., Канда Т., Мурата Т., Сайто С., Сугимото А., Нарита Ю., Цуруми Т. Ядерный транспорт ДНК-полимеразы вируса Эпштейна-Барр зависит от фактора процессивности полимеразы BMRF1 и молекулярного шаперона Hsp90 . Дж. Вирол. 2013; 87: 6482–6491. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Кофлер С., Акарт С., Самониг М., Асам С., Бриза П., Хорейс-Хёк Дж., Кабреле С., Феррейра Ф., Душл А. ., Huber C., Brandstetter H. Стабилизация димерного аллергена пыльцы березы Bet v 1 влияет на его иммунологические свойства. Дж. Биол. хим. 2014;289: 540–551. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Kong X.P., Onrust R., O’Donnell M., Kuriyan J. Трехмерная структура бета-субъединицы E. coli ДНК-полимеразы III холофермента: a скользящий зажим для ДНК. Клетка. 1992; 69: 425–437. [PubMed] [Google Scholar]

Кришна Т.С., Конг Х.П., Гэри С., Бургерс П.М., Куриян Дж. Кристаллическая структура фактора процессивности эукариотической ДНК-полимеразы PCNA. Клетка. 1994; 79: 1233–1243. [PubMed] [Google Scholar]

Криссинель Э., Хенрик К. Вывод макромолекулярных ансамблей из кристаллического состояния. Дж. Мол. биол. 2007; 372: 774–79.7. [PubMed] [Google Scholar]

Куриян Дж. , О’Доннелл М. Скользящие зажимы ДНК-полимераз. Дж. Мол. биол. 1993; 234:915–925. [PubMed] [Google Scholar]

Лейман П.Г., Баслер М., Рамагопал Ю.А., Бонанно Дж.Б., Саудер Дж.М., Пукацки С., Берли С.К., Алмо С.К., Мекаланос Дж.Дж. Аппарат секреции типа VI и белковые комплексы, связанные с фаговым хвостом, имеют общее эволюционное происхождение. проц. Натл. акад. науч. США. 2009; 106:4154–4159. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Моарефи И., Джерузалми Д., Тернер Дж., О’Доннелл М., Куриян Дж. Кристаллическая структура фактора процессивности ДНК-полимеразы бактериофага Т4. Дж. Мол. биол. 2000;296:1215–1223. [PubMed] [Google Scholar]

Моргунова Е., Грей Ф.С., Макнейл С.А., Ладенштейн Р. Структурное понимание адаптации ядерного антигена пролиферирующих клеток (PCNA) из Haloferax volcanii к среде с высоким содержанием соли. Акта Кристаллогр. Д биол. Кристаллогр. 2009;65:1081–1088. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Мураяма К. , Накаяма С., Като-Мураяма М., Акасака Р., Обаяси Н., Камевари-Хаями Ю., Терада Т., Ширузу М., Цуруми Т., Йокояма С. Кристаллическая структура эпштейна- Фактор процессивности ДНК-полимеразы вируса барр BMRF1. Дж. Биол. хим. 2009; 284:35896–35905. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Накаяма С., Мурата Т., Ясуи Ю., Мураяма К., Исомура Х., Канда Т., Цуруми Т. Образование тетрамерного кольца полимеразы вируса Эпштейна-Барр Фактор процессивности имеет решающее значение для репликации вируса. Дж. Вирол. 2010;84:12589–12598. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Осипюк Дж., Сюй Х., Цуй Х., Савченко А., Эдвардс А., Йоахимяк А. Кристаллическая структура секреторного белка Hcp3 из Pseudomonas aeruginosa . J. Структура. Функц. Геномика. 2011;12:21–26. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Пелл Л.Г., Канелис В., Дональдсон Л.В., Хауэлл П.Л., Дэвидсон А.Р. Структура белка главного хвоста фага лямбда обнаруживает общую эволюцию длиннохвостых фагов и системы секреции бактерий типа VI. проц. Натл. акад. науч. США. 2009 г.;106:4160–4165. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Perutz MF, Rossmann MG, Cullis AF, Muirhead H., Will G., North AC Структура гемоглобина: трехмерный синтез Фурье при 5,5-A. разрешение, полученное с помощью рентгеноструктурного анализа. Природа. 1960; 185: 416–422. [PubMed] [Google Scholar]

Pettersen E.F., Goddard T.D., Huang C.C., Couch G.S., Greenblatt D.M., Meng E.C., Ferrin T.E. UCSF Chimera — система визуализации для поисковых исследований и анализа. Дж. Вычисл. хим. 2004; 25:1605–1612. [PubMed] [Академия Google]

Реммерт М., Бигерт А., Хаузер А., Сёдинг Дж. HHblits: молниеносный итеративный поиск последовательностей белков путем выравнивания HMM-HMM. Нац. Методы. 2012; 9: 173–175. [PubMed] [Google Scholar]

Шлюенцен Ф., Тоциль А., Заривач Р., Хармс Дж., Глюманн М., Джанелл Д., Башан А., Бартельс Х., Агмон И., Франчески Ф., Йонат А. Структура функционально активированной малой субъединицы рибосомы при разрешении 3,3 ангстрема. Клетка. 2000; 102: 615–623. [PubMed] [Google Scholar]

Сиппл М. Дж. О расстоянии и сходстве в складчатом пространстве. Биоинформатика. 2008; 24: 872–873. [PubMed] [Академия Google]

Sippl M.J. Место в папке неограниченно. Курс. мнение Структура биол. 2009; 19: 312–320. [PubMed] [Google Scholar]

Сиппл М.Дж., Видерштейн М. Обнаружение пространственных корреляций в белковых структурах и молекулярных комплексах. Структура. 2012;20:718–728. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Сугимото А., Канда Т., Ямасита Ю., Мурата Т., Сайто С., Кавасима Д., Исомура Х., Нишияма Ю., Цуруми Т. Пространственно-временно в созревании генома вируса Эпштейна-Барр участвуют различные системы репарации ДНК. Дж. Вирол. 2011;85:6127–6135. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

Вагнер Г., Чиу В. Изучение новых пределов в сложных биологических структурах. Курс. мнение Структура биол. 2013; 23:704–706. [PubMed] [Google Scholar]

Westbrook J.D., Fitzgerald P. M.D. Формат PDB, mmCIF и другие форматы данных. Методы биохим. Анальный. 2003; 44: 161–179. [PubMed] [Google Scholar]

Уэстбрук Дж., Ито Н., Накамура Х., Хенрик К., Берман Х.М. PDBML: представление архивных данных о структуре макромолекул в формате XML. Биоинформатика. 2005; 21: 988–992. [PubMed] [Академия Google]

Изучение многобелковых сигнальных комплексов со всех сторон

1. Вондриска Т.М., Пасс Дж.М., Пинг П. Каркасные белки и сборка многобелковых сигнальных комплексов. Дж Мол Селл Кардиол. 2004; 37: 391–397. [PubMed] [Google Scholar]

2. Бурак В.Р., Ченг А.М., Шоу А.С. Каркасы, адаптеры и линкеры передачи сигналов TCR: теория и практика. Курр Опин Иммунол. 2002; 14: 312–316. [PubMed] [Google Scholar]

3. Mayer BJ. Белок-белковые взаимодействия в сигнальных каскадах. Мол Биотехнолог. 1999;13:201–213. [PubMed] [Google Scholar]

4. Кей Б.К., Уильямсон М.П., Судол М. Важность быть пролином: взаимодействие богатых пролином мотивов в сигнальных белках с их родственными доменами. FASEB J. 2000; 14: 231–241. [PubMed] [Google Scholar]

5. Судол М. От доменов гомологии Src к другим сигнальным модулям: предложение «кода распознавания белка» Oncogene. 1998; 17:1469–1474. [PubMed] [Google Scholar]

6. Томлинсон М.Г., Лин Дж., Вайс А. Лимфоциты с комплексом: адаптерные белки в передаче сигналов антигенного рецептора. Иммунол сегодня. 2000; 21: 584–59.1. [PubMed] [Google Scholar]

7. Джун Ч.Х., Флетчер М.С., Ледбеттер Дж.А., Самельсон Л.Е. Увеличение фосфорилирования тирозина обнаруживается до активации фосфолипазы С после стимуляции Т-клеточного рецептора. Дж Иммунол. 1990; 144:1591–1599. [PubMed] [Google Scholar]

8. Гиллиленд Л.К., Шивен Г.Л., Норрис Н.А., Каннер С.Б., Аруффо А., Ледбеттер Дж.А. Ограниченные по линии лимфоцитов тирозин-фосфорилированные белки, которые связывают домены PLC gamma 1 Sh3. Дж. Биол. Хим. 1992; 267:13610–13616. [PubMed] [Академия Google]

9. Buday L, Egan SE, Rodriguez Viciana P, Cantrell DA, Downward J. Комплекс адапторного белка Grb2, фактора обмена Sos и связанного с мембраной тирозинового фосфопротеина массой 36 кДа участвует в активации ras в Т-клетках. Дж. Биол. Хим. 1994; 269:9019–9023. [PubMed] [Google Scholar]

10. Sieh M, Bolen JB, Weiss A. CD45 специфически модулирует связывание Lck с фосфопептидом, включающим отрицательный регуляторный тирозин Lck. Эмбо Дж. 1993; 12: 315–321. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

11. Fukazawa T, Reedquist KA, Panchamoorthy G, Soltoff S, Trub T, Druker B, Cantley L, Shoelson SE, Band H. Зависимая от активации Т-клеток ассоциация между субъединицей p85 фосфатидилинозитол-3-киназы и Grb2/ фосфолипаза С-гамма 1-связывающий фосфотирозил белок pp36/38. Дж. Биол. Хим. 1995;270:20177–20182. [PubMed] [Google Scholar]

12. Zhang W, Sloan-Lancaster J, Kitchen J, Trible RP, Samelson LE. LAT: субстрат тирозинкиназы ZAP-70, который связывает Т-клеточный рецептор с клеточной активацией. Клетка. 1998;92:83–92. [PubMed] [Google Scholar]

13. Weber JR, Orstavik S, Torgersen KM, Danbolt NC, Berg SF, Ryan JC, Tasken K, Imboden JB, Vaage JT. Молекулярное клонирование кДНК, кодирующей pp36, тирозин-фосфорилированный адапторный белок, селективно экспрессируемый Т-клетками и естественными клетками-киллерами. J Эксперт Мед. 1998; 187:1157–1161. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Su YW, Jumaa H. LAT связывает pre-BCR с передачей сигналов кальция. Иммунитет. 2003; 19: 295–305. [PubMed] [Академия Google]

15. Самельсон Л.Е. Передача сигнала, опосредованная Т-клеточным антигенным рецептором: роль адапторных белков. Анну Рев Иммунол. 2002; 20: 371–394. [PubMed] [Google Scholar]

16. Ванге Р.Л. LAT, линкер для активации Т-клеток: мостик между специфическими для Т-клеток и общими сигнальными путями. Научная СТКЭ RE1. 2000 [PubMed] [Google Scholar]

17. Zhu M, Janssen E, Zhang W. Минимальная потребность в остатках тирозина на линкере для активации Т-клеток при активации Т-клеток и развитии тимоцитов. Дж Иммунол. 2003; 170:325–333. [PubMed] [Академия Google]

18. Paz PE, Wang S, Clarke H, Lu X, Stokoe D, Abo A. Картирование сайтов фосфорилирования ZAP-70 на LAT (линкер для активации Т-клеток), необходимых для набора и активации сигнальных белков в Т-клетках . Биохим Дж. 2001;356:461–471. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

19. Songyang Z, Shoelson SE, McGlade J, Olivier P, Pawson T, Bustelo XR, Barbacid M, Sabe H, Hanafusa H, Yi T, et al. Специфические мотивы, распознаваемые доменами Sh3 Csk, 3BP2, fps/fes, GRB-2, HCP, SHC, Syk и Vav. Мол Селл Биол. 1994;14:2777–2785. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Songyang Z, Shoelson SE, Chaudhuri M, Gish Gish, Pawson T, Haser WG, King F, Roberts T, Ratnofsky S, Lechleider RJ, et al. Домены Sh3 распознают специфические последовательности фосфопептидов. Клетка. 1993; 72: 767–778. [PubMed] [Google Scholar]

21. Finco TS, Kadlecek T, Zhang W, Samelson LE, Weiss A. LAT необходим для опосредованной TCR активации PLCgamma1 и пути Ras. Иммунитет. 1998; 9: 617–626. [PubMed] [Академия Google]

22. Zhang W, Trible RP, Zhu M, Liu SK, McGlade CJ, Samelson LE. Ассоциация Grb2, Gads и фосфолипазы С-гамма 1 с фосфорилированными остатками тирозина LAT. Влияние мутаций тирозина LAT на передачу сигналов, опосредованную Т-клеточным антигенным рецептором. Дж. Биол. Хим. 2000; 275:23355–23361. [PubMed] [Google Scholar]

23. Перес-Виллар Дж.Дж., Уитни Г.С., Ситник М.Т., Данн Р.Дж., Венкатесан С., О’Дей К., Шивен Г.Л., Лин Т.А., Каннер С.Б. Фосфорилирование линкера для активации Т-клеток с помощью Itk способствует рекрутированию Vav. Биохимия. 2002;41:10732–10740. [PubMed] [Академия Google]

24. Ирвин Б.Дж., Уильямс Б.Л., Нильсон А.Е., Мейнор Х.О., Абрахам Р.Т. Плейотропный вклад фосфолипазы C-gamma1 (PLC-gamma1) в передачу сигналов, опосредованную Т-клеточным антигенным рецептором: исследования восстановления PLC-gamma1-дефицитной линии Т-клеток Jurkat. Мол Селл Биол. 2000;20:9149–9161. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]

25. Stoica B, DeBell KE, Graham L, Rellahan BL, Alava MA, Laborda J, Bonvini E. Аминоконцевой домен Src гомологии 2 фосфолипазы C gamma 1 необходим для TCR-индуцированного фосфорилирования тирозина фосфолипазы C гамма 1. J Immunol. 1998;160:1059–1066. [PubMed] [Google Scholar]

26. Lin J, Weiss A. Идентификация минимальных остатков тирозина, необходимых для линкера для активации функции Т-клеток. Дж. Биол. Хим. 2001; 276:29588–29595. [PubMed] [Google Scholar]

27. Yablonski D, Kadlecek T, Weiss A. Идентификация сайта связывания домена Sh4 фосфолипазы C-gamma1 (PLC-gamma1) в SLP-76, необходимого для активации, опосредованной Т-клеточным рецептором. PLC-gamma1 и NFAT. Мол Селл Биол. 2001; 21:4208–4218. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28. Houtman JC, Higashimoto Y, Dimasi N, Cho S, Yamaguchi H, Bowden B, Regan C, Malchiodi EL, Mariuzza R, Schuck P, et al. Специфичность связывания мультибелковых сигнальных комплексов определяется как кооперативными взаимодействиями, так и аффинными предпочтениями. Биохимия. 2004; 43:4170–4178. [PubMed] [Google Scholar]

29. Gonen R, Beach D, Ainey C, Yablonski D. Индуцированная Т-клеточным рецептором активация фосфолипазы C-gamma1 зависит от независимой от последовательности функции PI-области SLP-76. Дж. Биол. Хим. 2005; 280:8364–8370. [PubMed] [Академия Google]

30. Тари А.М., Лопес-Берестейн Г. GRB2: ключевой белок в передаче сигнала. Семин Онкол. 2001; 28: 142–147. [PubMed] [Google Scholar]

31. Дауэр Н.А., Станг С.Л., Ботторф Д.А., Эбину Дж.О., Дики П., Остергаард Х.Л., Стоун Дж.К. RasGRP необходим для дифференцировки тимоцитов мыши и передачи сигналов TCR. Нат Иммунол. 2000; 1: 317–321. [PubMed] [Google Scholar]

32. Эбину Д.О., Станг С.Л., Тейшейра С., Ботторф Д.А., Хутон Дж., Блумберг П.М., Барри М., Бликли Р.С., Остергаард Х.Л., Стоун Д.К. RasGRP связывает передачу сигналов Т-клеточного рецептора с Ras. Кровь. 2000;95:3199–3203. [PubMed] [Google Scholar]

33. Соммерс С.Л., Менон Р.К., Гринберг А., Чжан В. , Самельсон Л.Е., Лав П.Е. Внедренная мутация четырех дистальных тирозинов линкера для активации Т-клеток блокирует развитие мышиных Т-клеток. J Эксперт Мед. 2001; 194:135–142. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

34. Zhang W, Sommers CL, Burshtyn DN, Stebbins CC, DeJarnette JB, Trible RP, Grinberg A, Tsay HC, Jacobs HM, Kessler CM, et al. Существенная роль LAT в развитии Т-клеток. Иммунитет. 1999;10:323–332. [PubMed] [Google Scholar]

35. Sommers CL, Park CS, Lee J, Feng C, Fuller CL, Grinberg A, Hildebrand JA, Lacana E, Menon RK, Shores EW, et al. Мутация LAT, которая ингибирует развитие Т-клеток, но вызывает лимфопролиферацию. Наука. 2002; 296:2040–2043. [PubMed] [Google Scholar]

36. Aguado E, Richelme S, Nunez-Cruz S, Miazek A, Mura AM, Richelme M, Guo XJ, Sainty D, He HT, Malissen B, et al. Индукция иммунитета Т-хелперов 2 типа точечной мутацией в LAT-адаптере. Наука. 2002;296: 2036–2040. [PubMed] [Google Scholar]

37. Nunez-Cruz S, Aguado E, Richelme S, Chetaille B, Mura AM, Richelme M, Pouyet L, Jouvin-Marche E, Xerri L, Malissen B, et al. LAT регулирует гомеостаз и дифференцировку гамма/дельта Т-клеток. Нат Иммунол. 2003; 4: 999–1008. [PubMed] [Google Scholar]

38. Su YW, Herzog S, Lotz M, Feldhahn N, Muschen M, Jumaa H. Молекулярные требования для LAT-опосредованной дифференцировки и роль LAT в ограничении роста пре-B-клеток. Евр Дж Иммунол. 2004; 34:3614–3622. [PubMed] [Академия Google]

39. Сайтох С., Арудчандран Р., Манец Т.С., Чжан В., Соммерс С.Л., Лав П.Е., Ривера Дж., Самельсон Л.Е. LAT необходим для Fc (эпсилон) RI-опосредованной активации тучных клеток. Иммунитет. 2000; 12: 525–535. [PubMed] [Google Scholar]

40. Сайтох С., Одом С., Гомес Г., Соммерс С.Л., Янг Х.А., Ривера Дж., Самельсон Л.Е. Четыре дистальных тирозина необходимы для LAT-зависимой передачи сигналов при FcepsilonRI-опосредованной активации тучных клеток. J Эксперт Мед. 2003; 198: 831–843. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

41. Malbec O, Malissen M, Isnardi I, Lesourne R, Mura AM, Fridman WH, Malissen B, Daeron M. Линкер для активации Т-клеток объединяет положительные и отрицательные сигналы в тучных клетках. Дж Иммунол. 2004; 173:5086–5094. [PubMed] [Google Scholar]

42. Bonello G, Blanchard N, Montoya MC, Aguado E, Langlet C, He HT, Nunez-Cruz S, Malissen M, Sanchez-Madrid F, Olive D, et al. Динамическое рекрутирование адапторного белка LAT: LAT существует в двух различных внутриклеточных пулах и контролирует свое собственное рекрутирование. Дж. Клеточные науки. 2004;117:1009–1016. [PubMed] [Google Scholar]

43. Hartgroves LC, Lin J, Langen H, Zech T, Weiss A, Harder T. Синергическая сборка линкера для активации сигнальных белковых комплексов Т-клеток в доменах плазматической мембраны Т-клеток. Дж. Биол. Хим. 2003; 278:20389–20394. [PubMed] [Google Scholar]

44. Хардер Т., Кун М. Селективное накопление связанного с плотом мембранного белка LAT в сборках сигналов Т-клеточных рецепторов. Джей Селл Биол. 2000; 151:199–208. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

45. Танимура Н., Нагафуку М., Минаки Ю., Умеда Ю., Хаяши Ф., Сакакура Дж., Като А., Лиддикоут Д.Р., Огата М., Хамаока Т. и др. Динамические изменения подвижности LAT в агрегированных липидных рафтах при активации Т-клеток. Джей Селл Биол. 2003; 160:125–135. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

46. Bunnell SC, Kapoor V, Trible RP, Zhang W, Samelson LE. Динамическая полимеризация актина управляет распространением, индуцированным Т-клеточным рецептором: роль адаптера передачи сигнала LAT. Иммунитет. 2001; 14: 315–329.. [PubMed] [Google Scholar]

47. Bunnell SC, Barr VA, Fuller CL, Samelson LE. Многоцветная визуализация с высоким разрешением динамических сигнальных комплексов в Т-клетках, стимулированных планарными субстратами. Научная СТКЭ PL8. 2003 [PubMed] [Google Scholar]

48. Bunnell SC, Hong DI, Kardon JR, Yamazaki T, McGlade CJ, Barr VA, Samelson LE. Лигирование Т-клеточного рецептора индуцирует образование динамически регулируемых сигнальных комплексов. Джей Селл Биол. 2002; 158:1263–1275. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

49. Фрайберг Б.А., Купфер Х., Масланик В., Делли Дж., Капплер Дж., Заллер Д.М., Купфер А. Стадирование и сброс активации Т-клеток в SMAC. Нат Иммунол. 2002; 3: 911–917. [PubMed] [Google Scholar]

50. Lee KH, Dinner AR, Tu C, Campi G, Raychaudhuri S, Varma R, Sims TN, Burack WR, Wu H, Wang J, et al. Иммунологический синапс уравновешивает передачу сигналов Т-клеточного рецептора и его деградацию. Наука. 2003; 302:1218–1222. [PubMed] [Google Scholar]

51. Барда-Саад М., Брайман А., Титеренс Р., Баннелл С.К., Барр В.А., Самельсон Л.Е. Динамические молекулярные взаимодействия, связывающие Т-клеточный антигенный рецептор с актиновым цитоскелетом. Нат Иммунол. 2005; 6: 80–89. [PubMed] [Google Scholar]

52. Wallrabe H, Periasamy A. Визуализация белковых молекул с помощью микроскопии FRET и FLIM. Курр Опин Биотехнолог. 2005; 16:19–27. [PubMed] [Google Scholar]

53. Поллок Б. А., Хайм Р. Использование GFP в приложениях на основе FRET. Тенденции клеточной биологии. 1999; 9: 57–60. [PubMed] [Google Scholar]

54. Gordon GW, Berry G, Liang XH, Levine B, Herman B. Количественные измерения передачи энергии флуоресцентного резонанса с использованием флуоресцентной микроскопии. Биофиз Дж. 1998; 74: 2702–2713. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

55. Уилсон Б.С., Пфайффер Дж.Р., Сурвиладзе З., Годе Э.А., Оливер Дж.М. Картирование мембран тучных клеток с высоким разрешением выявляет первичные и вторичные домены Fc (эпсилон) RI и LAT. Джей Селл Биол. 2001; 154: 645–658. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

56. Wiseman T, Williston S, Brandts JF, Lin LN. Быстрое измерение констант связывания и теплоты связывания с использованием нового титрационного калориметра. Анальная биохимия. 1989; 179: 131–137. [PubMed] [Google Scholar]

57. Ливитт С., Фрейре Э. Прямое измерение энергии связывания белка с помощью изотермической титрационной калориметрии. Curr Opin Struct Biol. 2001; 11: 560–566. [PubMed] [Академия Google]

58. Ladbury JE, Chowdhry BZ. Чувство тепла: применение изотермической титрационной калориметрии к термодинамическим исследованиям биомолекулярных взаимодействий. хим. биол. 1996; 3: 791–801. [PubMed] [Google Scholar]

59. Velazquez-Campoy A, Leavitt SA, Freire E. Характеристика белок-белковых взаимодействий с помощью изотермической титрационной калориметрии. Методы Мол Биол. 2004; 261:35–54. [PubMed] [Google Scholar]

60. Берри Д.М., Нэш П., Лю С.К., Поусон Т., МакГлейд К.Дж. Мотив связывания Arg-X-X-Lys Sh4 с высоким сродством обеспечивает специфичность взаимодействия между Gads и SLP-76 при передаче сигналов Т-клетками. Карр Биол. 2002; 12:1336–1341. [PubMed] [Академия Google]

61. Лю К., Берри Д., Нэш П., Поусон Т., Макглэйд К.Дж., Ли С.С. Структурная основа для специфического связывания домена Gads Sh4 с пептидом SLP-76, содержащим мотив RxxK: новый способ распознавания пептидов. Мол Ячейка. 2003; 11: 471–481. [PubMed] [Google Scholar]

62. Harding SE, Winzor DJ. Аналитическое ультрацентрифугирование скорости осаждения. В: Harding SE, Chowdhry BZ, редакторы. Белок-лигандные взаимодействия: гидродинамика и калориметрия. Издательство Оксфордского университета; Оксфорд: 2001. стр. 75–103. [Академия Google]

63. Лебовиц Дж., Льюис М.С., Шак П. Современное аналитическое ультрацентрифугирование в науке о белках: обзор учебного пособия. Белковая наука. 2002; 11:2067–2079. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

MultiProtein in a Sec | Power Line Спортивное питание MARNYS Sports

Последовательный протеин из нескольких источников

44.25€

Количество MultiProtein in a Sec

Добавить в список желаний

MARNYS SPORTS® MULTIProtein в SEC содержит 24 г белковой последовательности из 11 различных источников, которые способствуют определению мышц у активных людей.

ОСНОВНЫЕ ИНГРЕДИЕНТЫ И СВОЙСТВА

Синергетическая комбинация ингредиентов в MARNYS SPORTS® MULTIProtein в SEC обеспечивает следующие свойства:

Белки из 11 источников 4 г белка с высокой биологической ценностью 93248 . Они происходят из соевых бобов (2), риса, гороха, пшеницы, молока, сыворотки (2), казеина, казеината и молозива. Эта комбинация называется SEC и обеспечивает пролонгированное и устойчивое высвобождение аминокислот с течением времени и сочетает в себе:
S — простые белки с быстрым усвоением, такие как молозиво и гидролизат сыворотки;
E — незаменимые белки с умеренным усвоением, обеспечиваемые сывороточным и гороховым изолятом и концентратом, соевым бобом и его концентратом, пшеничным и молочным белком;
C — сложные белки с медленным усвоением из-за присутствия казеина и казеината.

Белки способствуют росту и поддержанию мышечной массы и нормальному поддержанию костей (EFSA).
Мультиферментный комплекс, состоящий из 5 ферментов : амилазы, протеазы, лактазы, липазы и целлюлазы. Эти ферменты обладают известными пищеварительными свойствами . Пищеварительные ферменты облегчают усвоение как белков, так и аминокислот.

Обладает восхитительным вкусом натурального шоколада .

Подходит для лакто-вегетарианцев .

PROTEIN

SUITABLE FOR LACTO-VEGETARIANS

Ask us your questions

INTERNATIONAL DELIVERY

DELIVERIES IN 48/72H

SECURE PAYMENT

Share on social networks

КАК ПРИМЕНЯТЬ
ИНГРЕДИЕНТЫ
ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ИНФОРМАЦИЯ
ПРЕЗЕНТАЦИЯ

СПОСОБ ПРИМЕНЕНИЯ

Растворите 1 мерную ложку без горки (70 г) в 250–350 мл воды или молока в стакане или шейкере сразу после занятий спортом и/или между основными приемами пищи.

ИНГРЕДИЕНТЫ

Белки важны как для силовых, так и для профессиональных видов спорта, хотя и по разным причинам. В то время как спортсмены, заинтересованные в увеличении силы и мощности, стремятся к увеличению мышечной массы, что позволяет им максимизировать максимальную силу и мощность (например, какой вес они могут поднять за одно повторение), спортсмены, занимающиеся выносливостью, выиграют от метаболических адаптаций, которые позволят им продлевать свои усилия в течение время.

Что такое последовательный белковый комплекс (SEC)?

Это комбинация белков с разной скоростью всасывания для медленного и длительного высвобождения аминокислот. Это обеспечивает стабильный источник энергии и элементы для наращивания мышечной массы, особенно в упражнениях, в которых сила и мощность являются основополагающими.

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты представляют собой органические соединения, которые объединяются с образованием белков и участвуют во многих физиологических процессах, включая производство энергии. Они могут быть эссенциальными, т. е. не вырабатываемыми организмом и поэтому должны поступать с пищей; или условные, необходимые в питании только при определенных условиях, например занятиях спортом. Описано двадцать (20) типов аминокислот, входящих в состав человеческого организма.

*ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ ИЗ 11 ИСТОЧНИКОВ:

Простые (молозиво, гидролизат сыворотки) – Незаменимые (сыворотка, гороховый, соевый и пшеничный изолят, концентрат сыворотки и сои, молочный белок) – Сложные (мицеллярный казеин, казеинат кальция)

ACTIVE INGREDIENTS:	Per dose (35 g):
Colostrum	500 mg
Enzyme blend (amylase, protease, lactase, lipase and cellulase)	30 mg

NUTRITIONAL VALUES:	Per dose (35 g):
Energy value (kJ / kcal)	494/118
Жиры, из которых	0,6 г
Насыщенные	0,3 G
70429
7. BOHYDRATE0374	Sugars	1.1 g
Fiber	5.1 g
Proteins	24 g
Get out	0.2 g

INGREDIENTS : Сывороточный белок, концентрат соевого белка , молочный белок , какао-порошок, мицеллярный казеин , казеинат кальция , изолят соевого белка, изолят сывороточного белка, изолят горохового белка, пшеница [ глютен ] изолят белка, изолят рисового белка, гидролизат сывороточного белка, молозиво , натуральный ароматизатор фундука, загуститель (ксантановая камедь), ферментная смесь (амилаза, протеаза, лактаза, липаза и целлюлаза) и подсластители (сукралоза и стевиоловые гликозиды) .

Натуральный ароматизатор шоколада

Без искусственных консервантов, красителей и ароматизаторов.