Корнелюк александр: Aleksandr KORNELYUK Биография, олимпийские медали, рекорды и возраст |

Содержание

Александр корнелюк — frwiki.wiki

Корнелюк Александр Олегович (на русском языке : Александр Олегович Корнелюк ; на французском языке : Александр Олегович Корнелюк ), рожд.28 июня 1950 г.в Баку в Советском Союзе — советский спортсмен, специализирующийся на беге на 100 метров .

Резюме

1 карьера
- 1.1 Награды
- 1.2 Записи
2 Примечания и ссылки
3 Внешние ссылки

Карьера

Чемпион СССР в беге на 100 м 1970 года, он снова сделал это в 1973 году, пробежав 10 с 0, свой личный рекорд и рекорд Европы на дистанции (ручное время). Также он двукратный чемпион СССР в беге на 60 метров (1972 и 1973).

В 1973 году он представлял СССР на Кубке европейских наций и занял второе место в беге на 100 м за 10 с 34.

Александр Корнелюк впоследствии поселился в Минске и стал президентом Белорусской федерации легкой атлетики.

Награды

Международные награды
Датировано	Соревнование	Место расположения	Результат	Контрольная работа	Представление
1970 г.	Универсиада	Турин	3- ^й	4 × 100 м	39 с 4
1971 г.	Чемпионат Европы	Хельсинки	6 ^чт	100 метров	10 с 7
1971 г.	Чемпионат Европы	Хельсинки	5 ^чт	4 × 100 м	40 с 0
1972 г.	Чемпионат Европы в помещении	Гренобль	2- ^й	50 метров	5с 81
	Летние олимпийские игры	Мюнхен	4 ^чт	100 метров	10 с 36
	Летние олимпийские игры	Мюнхен	2- ^й	4 × 100 м	38 с 50
1974 г.	Чемпионат Европы в помещении	Гетеборг	3- ^й	60 метров	6с 66
	Чемпионат Европы	Рим	8 ^чт	100 метров	10 с 43
	Чемпионат Европы	Рим	4 ^чт	4 × 100 м	39 с 03

Записи

Личные рекорды
Контрольная работа	Представление	Место расположения	Датировано
100 метров	10 с 0	Москва	1973
60 метров (комната)	6 с 4	Москва	1972 г.

Примечания и ссылки

↑ (ru) Краткая биография .

Внешние ссылки

Ресурсы, связанные со спортом :
- Европейская легкоатлетическая ассоциация
- Мировая легкая атлетика
- (en) Международный олимпийский комитет
- (ru) Олимпедия
- (in) Спортивная справка
- «>(en + fi) Тиластопая
- (in) Легкая атлетика

aleksandr kornelyuk: people named aleksandr kornelyuk have been found. OK social network – stay connected!

Александр Корнелюк
Russia
Add friend
Александр Корнелюк
Brest, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
53 years old, pgt. Tyazhinskiy (Tyazhinskiy rayon), Russia
Add friend
Александр Корнелюк
37 years old, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
Amsterdam, Netherlands
(photo)
Add friend
Александр Корнелюк
49 years old, Kobrin, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
38 years old, Krasnodar, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
63 years old, g. Taganrog (Rostovskaya oblast′), Russia
Add friend
Александр Корнелюк
28 years old, g. Labinsk (Labinskiy rayon), Russia
Add friend
Александр Корнелюк
48 years old, Belgorod, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
Kovel′, Ukraine
Add friend
александр корнелюк
53 years old, Zhabinka, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
45 years old, Brest, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
64 years old, Kemerovo, Russia
Заходите каждый день в игру и получайте бонусы!
Add friend
Александр Корнелюк
42 years old, Рязанская область г. Скопин, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
66 years old, Rybinsk, Russia
Add friend
александр Корнелюк
47 years old, Petropavlovsk-Kamchatsky, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
31 years old, Volgograd, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
36 years old, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
50 years old, , Russia
Add friend
Александр Корнелюк
30 years old, Grodno, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
61 years old, Grodno, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
54 years old, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
61 years old, Belarus
Add friend
Aleksandr Kornelyuk
40 years old, Mukachevo, Ukraine
Фотографии со мной
Add friend
aleksandr kornelyuk
22 years old, серовегас, Russia
Add friend
александр корнелюк
55 years old, Brest, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
45 years old, Бердск, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
49 years old, Brest, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
55 years old, Brest, Belarus
Иисус любит и хочет помочь!
Add friend
Александр Корнелюк
35 years old, Drogichin, Belarus
Add friend
АЛЕКСАНДР КОРНЕЛЮК
34 years old, Krivoy Rog, Ukraine
Вера Брежнева — Любовь Спасет Мир
Add friend
александр корнелюк
34 years old, Minsk, Belarus
Я то конечно оптимист, но вокруг пиздец какая жопа!
Add friend
Александр Корнелюк
33 years old, Minsk, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
42 years old, Kovel′, Ukraine
Add friend
Александр Корнелюк
28 years old, Kobrin, Belarus
Add friend
Александр корнелюк
45 years old, Brest, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
42 years old, Kovel′, Ukraine
Add friend
Александр Корнелюк
26 years old, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
34 years old, , Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
20 years old, г. Сургут, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
44 years old, Krasnodar, Russia
Add friend
АЛЕКСАНДР КОРНЕЛЮК
18 years old, g. Prokop′evsk (Kemerovskaya oblast′), Russia
Add friend
Александр Корнелюк
18 years old, s. Daktuy (Magdagachinskiy rayon), Russia
Add friend
Александр Корнелюк
22 years old, с.Среднебелая, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
56 years old, Приморских, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
33 years old, Krasnodar, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
56 years old, Приморск, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
18 years old, Прокопьевск, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
98 years old, Москва, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
18 years old, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
37 years old, Большой Камень, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
64 years old, Kharkiv, Ukraine
Add friend
Александр Корнелюк
39 years old, Kiev, Ukraine
Я тебя бум бум бум.
По жопе бум бум бум.
Не больно бум бум бум.
Но долго бум бум бум.
Add friend
Александр Корнелюк
36 years old, Novovolynsk, Ukraine
Add friend
Корнелюк Александр
42 years old, Керчь, Ukraine
Add friend
Александр Корнелюк
19 years old, Odessa, Ukraine
Add friend
Александр Корнелюк
24 years old, Brest, Belarus
Add friend
александр корнелюк
34 years old, Minsk, Belarus
Add friend
александр корнелюк
34 years old, Minsk, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
28 years old, Kobrin, Belarus
Ляпис Трубецкой — Африка
Add friend
Александр Корнелюк
Podkraichi, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
35 years old, , Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
42 years old, Ukraine
Add friend
Александр Корнелюк
Brest, Belarus
Add friend
александр корнелюк
41 years old, Voronezh, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
22 years old, Среднебелая, Russia
-«Какой у тебя номер телефона?» -Такой же как и у тебя только цифры другие:D»
Add friend
Александр Корнелюк
67 years old, s. Laptev Log (Uglovskiy rayon), Russia
Игорь Растеряев — В Раковку
Add friend
АЛЕКСАНДР КОРНЕЛЮК
44 years old, Krasnodar, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
15 years old, s. Uglovskoye (Uglovskiy rayon), Russia
Add friend
Александр Корнелюк
22 years old, Tula, Russia
Ой,всё!
Add friend
Александр Корнелюк
19 years old, pgt. Novaya Igirma (Nizhneilimskiy rayon), Russia
😵 ☺ 😲 🔛 http://zba.feeto.ru
Add friend
Александр Корнелюк
47 years old, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
35 years old, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
19 years old, Ryazan, Russia
Add friend
Александр Корнелюк (буйный)
48 years old, Mokrany, Belarus
Add friend
Александр Корнелюк
19 years old, Saratov, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
63 years old, Omsk, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
31 years old, Krasnodar, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
47 years old, Kirovohrad, Ukraine
Add friend
Корнелюк Александр
54 years old, Kherson, Ukraine
Add friend
Александр корнелюк
45 years old, Kostanay, Kazakhstan
Add friend
Александр Корнелюк
44 years old, Russia
Add friend
александр корнелюк
39 years old, Kiev, Ukraine
Add friend
АЛЕКСАНДР Корнелюк
61 years old, usa, Ireland
Add friend
Александр Корнелюк
33 years old, Belarus
Add friend
александр корнелюк
66 years old, рыбинск, Russia
Add friend
александр Корнелюк
39 years old, Surgut, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
53 years old, Тяжинский, Russia
Add friend
александр корнелюк
56 years old, приморск, Russia
Корнелюк Нина Николаевна Днепропетровск
Add friend
Александр корнелюк
20 years old, Kursk, Russia
Add friend
Александр корнелюк
32 years old, Saint Petersburg, Russia
Add friend
александр корнелюк
51 years old, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
39 years old, Russia
Add friend
Александр Корнелюк
32 years old, Russia
Add friend
САНЯ Корнелюк
41 years old, Brest, Belarus
Add friend
Саша Корнелюк
45 years old, Brest, Belarus
Я победил монстра! А у тебя хватит отваги?
Add friend
Саша Корнелюк
11 years old, Podkraichi, Belarus
Add friend
саша карнелюк(подымахина)
35 years old, , Russia
Add friend
Саша Корнелюк
45 years old, Odessa, Ukraine
Add friend
Саша Корнелюк
Город которого нет, Uruguay
ZippO — Нежно обниму
Add friend
Саша Корнелюк
42 years old, Kharkiv, Ukraine
Add friend
Саша Корнелюк
39 years old, , Ukraine
Add friend
Саша Корнелюк
11 years old, Podkraichi, Belarus
Add friend
саша корнелюк
20 years old, к о р е л и ч и, Belarus
Add friend
Саша Корнелюк
39 years old, Lutsk, Ukraine
Add friend
Саша Корнелюк
19 years old, г. Саратов, Russia
Add friend
саша корнелюк
14 years old, Kobrin, Belarus
Add friend
Саша Корнелюк
61 years old, Крывой Рог, Ukraine
Курдюмов Георгий
Add friend
Cаша Корнелюк
35 years old, Moscow, Russia
Add friend
Саша корнелюк
32 years old, Kostroma, Russia
Add friend
саша корнелюк
41 years old, Russia
Add friend
саша корнелюк
39 years old, Russia
Add friend
Саша Корнелюк
24 years old, Лопатин, Ukraine
Add friend
Саша Корнелюк
100 years old, Odessa, Ukraine
Add friend
Саша Корнелюк
26 years old, Zhytomyr, Ukraine
Add friend
Саша Корнелюк
52 years old, Krivoy Rog, Ukraine
Add friend
саша корнелюк
39 years old, Ukraine
Add friend
саша корнелюк
38 years old, с.зоряне, Ukraine
Add friend
Саша корнелюк
26 years old, Zhytomyr, Ukraine
Add friend
Саша Корнелюк
11 years old, Belarus
Add friend
саша карнелюк
37 years old, симферопль, Russia
Add friend
александр карнелюк
41 years old, Novosibirsk, Russia
Add friend
Александр Карнелюк
31 years old, Кемерово, Russia
Add friend
Александр Карнелюк
Yekaterinburg, Russia
Add friend

Александр Малинин — последние новости

Минобороны: российская артиллерия и авиация поразили 4 пункта управления ВСУ
14:08

Бывшая жена Пьера Нарцисса рассказала, как покойный артист «разыграл» их дочь во сне
14:07

МО РФ: в районе Каховской ГЭС ВС РФ сбили две американские ракеты Harm
14:05

Экономист Байдильдинов заявил, что инициативу США о потолке цен на нефть трудно. ..
14:03

Минобороны РФ: сорвана попытка переправы тактической группы ВСУ в Харьковской области
14:01

Европейская прокуратура начала расследование закупок ЕС вакцины против COVID-19
13:57

Google запустила тестирование специальных кабинок для видеочатов
13:55

Росгвардейцы обнаружили радиоуправляемую бомбу в подвале дома в ходе СВО
13:50

Российские БПЛА «Ланцет» уничтожили комплекс ПВО ВСУ в направлении…
13:49

Ереван предложил Баку провести встречу комиссий по делимитации 31 октября…
13:48

19.09.2022
12:09

Лариса Гузеева пошутила про кавказцев в эфире «Голос 60+»

Лариса ГузееваАлександр Малинин

13.09.2022
10:56

Малинин опроверг слухи о госпитализации Корнелюка

Игорь КорнелюкАлександр МалининЛариса Гузеева

=»»>
12.09.2022
09:53

Участник «Голоса 60+» из Луганска высказал претензии Гузеевой за вылет из шоу

Лариса ГузееваВалерий СюткинАлександр Малинин

17.08.2022
16:07

Собчак заявила, что Барановская могла стать ведущей «Голоса» вместо Гузеевой

Ксения СобчакЛариса ГузееваЮлия БарановскаяДмитрий НагиевЕлена ВаенгаВалерий СюткинАлександр МалининИгорь Корнелюк

16.08.2022
21:52

Появилось первое фото Гузеевой в роли ведущей «Голоса»

Лариса ГузееваПервый каналДмитрий НагиевЕлена ВаенгаВалерий СюткинАлександр МалининИгорь Корнелюк

16.08.2022
17:15

Певица Девятова отменила концерты в Латвии

Марина ДевятоваАнна СеменовичАлександр Малинин

=»»>
15.08.2022
20:33

Малинин и Корнелюк станут наставниками в новом сезоне шоу «Голос 60+»

15.08.2022
19:10

Стали известны имена наставников нового сезона «Голос 60+»

28.07.2022
14:07

Психотерапевт назвала симптомы, при которых беременной женщине стоит обратиться к врачу

Татьяна Потапова

05.05.2022
17:27

Азиза рассказала о паузе в карьере после убийства Игоря Талькова

Татьяна Потапова

11.04.2022
09:50

Пять звездных браков, о которых уже все забыли

Знаменитые экс-супруги, чьи отношения остались в далеком прошлом

Андрей ЗвягинцевИрина ГриневаИгорь ЛивановМаксим МатвеевИрина БезруковаМайкл ДугласАлександр МалининЖерар ПикеИрина ЛеоноваИгорь ПетренкоМаксим ШабалинЕлизавета БоярскаяВиктор РыжаковМихаил БоярскийДмитрий МаринЮлия МеньшоваЕкатерина КлимоваКристина БродскаяЕвгений Цыганов

=»»>
01.03.2022
11:23

Азиза была влюблена в Александра Малинина

06.12.2021
16:55

Звезда «Кадетства» Вадим Андреев объяснил, почему не общается с внучкой

26.11.2021
12:52

Бывшая жена Александра Малинина обвинила его в браке ради прописки

=»»>
04.11.2021
14:57

Автор песен Киркорова и Лещенко скончался на 59-м году жизни от коронавируса

18.10.2021
06:59

Стало известно, что дети Александра Малинина подрабатывают официантами

=»»>
12.02.2021
11:25

Александр Малинин в третий раз стал дедушкой

17.03.2020
00:55

Александр Малинин перенес концерты из-за плохого самочувствия

14.06.2019
08:33

Брошенная дочь Малинина выходит замуж

=»»>
15.05.2019
12:36

Галкин назвал себя подкаблучником в браке с Пугачевой

07.02.2019
23:50

«Ненавидит Малинина»: вдова Караченцова обвинила Зарубину

Людмила Поргина выступила судьей в конфликте Зарубиной и Малинина

=»»>
29.01.2019
14:39

СМИ: жена Малинина родила ребенка от его отца

20.12.2018
12:41

«Неудобно принимать деньги»: Малинин не пришел на похороны отца

Как скончался отец певца Александра Малинина

=»»>
20.12.2018
10:53

Отец Александра Малинина скончался не выходя из комы

Гомологическое моделирование трехмерной структуры хитиназоподобного белка человека CHI3L2 Научная статья по направлению «Биологические науки»

VERSITA

Цент. Евр. Дж. Биол. • 5(4) • 2010 • 407-420 DOI: 10.2478/s11535-010-0039-8

Central European Journal of Biology

Гомологическое моделирование трехмерной структуры человеческого хитиназоподобного белка CHI3L2

Исследовательская статья

Антон

лершов1*, Константин Одинец2, Александр Корнелюк2, Вадим Кавсан1

отдел биосинтеза нуклеиновых кислот Института молекулярной биологии и генетики НАН Украины, Киев 03680, Украина

2Отдел белковой инженерии и биоинформатики Института молекулярной биологии и генетики НАН Украины, Киев 03680, Украина

Поступила в редакцию 7 сентября 2009 г. ; Принято 6 апреля 2010 г.

Реферат: Геном человека кодирует шесть белков семейства 18 гликозилгидролаз, две активные хитиназы и четыре хитиназоподобных лектина (хи-лектины), лишенных каталитической активности. Настоящая статья посвящена гомологическому моделированию трехмерной структуры человеческого хитиназа 3-подобного белка 2 (CHI3L2), сверхэкспрессируемого в глиальных опухолях головного мозга, и его структурному сравнению с гомологичным хилектином CHI3L1. Две кристаллические структуры CHI3L1 в свободном состоянии (коды банка данных белков 1HJX и 1NWR) использовались в качестве структурных шаблонов для моделирования гомологии с помощью Modeller 9..7, и из полученного модельного ансамбля была выбрана структура модели наилучшего качества. Анализ потенциальных связывающих олигосахариды бороздчатых структур CHI3L1 и CHI3L2 выявил значительные различия между этими двумя гомологичными белками. В CHI3L2 заменены 8 из 19 аминокислотных остатков, важных для связывания лиганда: Tyr34/Asp39, Trp69/Lys74, Trp71/Lys76, Trp99/Tyr104, Asn100/Leu105, Met204/Leu210, Tyr206/Phe212 и Arg263/His271. Различия между этими остатками могут влиять на структуру лиганд-связывающей бороздки и существенно изменять способность CHI3L2 связывать олигосахаридные лиганды.

Ключевые слова: Хитиназа 3-подобный белок 2 (CHI3L2, YKL-39) • Хитиназа 3-подобный белок 1 (CHI3L1, YKL-40) • Хи-лектины • Моделирование гомологии • Трехмерная структура белка • Связывание олигосахаридов

Сокращения

AMCase — кислая хитиназа млекопитающих;

Белок CHI3L1 (YKL-40) — белок 1, подобный хитиназе 3;

Белок CHI3L2 (YKL-39) — белок 2, подобный хитиназе 3;

CLP — хитиназоподобный белок;

NAG — ß(1,4)-N-ацетил-D-глюкозамин;

ТИМ — триозофосфатизомераза.

1. Введение

Геномы млекопитающих, несмотря на отсутствие синтеза хитина (поли-N-ацетил-D-глюкозамина) у млекопитающих, кодируют набор гомологичных хитиназоподобных белков. Основываясь на аминокислотных последовательностях и взаимосвязях структуры белка, они были сгруппированы в семейство гликозилгидролаз 18, которое также включает бактериальные и растительные хитиназы

[1]. У человека известно шесть белков этого семейства

[2], причем два из них, макрофагальная хитотриозидаза-1 (chitinase-1, CHIT1) [3] и кислая хитиназа млекопитающих (AMCase) [4], являются каталитически активными ферментами ( ЕС 3.2.1.14).

* E-mail: [email protected]

£ Springer

CHI3L2 _r

Oviductin

260 329 357

266 336 363 419 466

260 329 365 429 476

260 329 360 390

260 329 384

B CHI3L1

‘■1GVKASQ1GF VVLVLLQCCS AYKLVCYYTS WSQYREGDGS NTLKNRNPNL KTLLSVGGWN FGSQRFSKIA SNTQSRRTFI FIKEAQPGKK QLLLSAALSA GKVTIDSSYD IAKISQHLOF VGYMLRLGAP ASKLVMGIPT FGRSFTLASS ETGVGAPISG KGNQWVGYOD QESVKSKVQY LKDRQLAGAM VWALDLDDFQ

CFPDALDRFL CTHIIYSFAN ISNDHIDTWE WNDVTLYGML 60 KSVPPFLRTH GFDGLDLAWL YPGRRDKQHF TTLIKEMKAE 160 ISIMTYDFHG AWRGTTGHHS PLFRGQEDAS PDRFSNTDYA 240 PGIPGRFTKE AGTLAYYEIC DFLRGATVHR ILGQQVPYAT 320 GSFCGQDLRF PLTNAIKDAL AAT 383

CHI3L2

HGATTMDQKS LWAGVWLLL LQGGSAYKLV CYFTNWSQDR QEPGKFTPEN IDPFLCSHLI YSFASIENNK VIIKDKSEVM SO

LYQTINSLKT KNPKLKILLS IGGYLFGSKG FHPMVDSSTS RUEFINSIIL FLRNHNFDGL DVSWIYPDQK ENTHFTVLIH 160

ELAEAFQKDF TKSTKERLLL TAGVSAGRQM IDNSYQVEKL AKDLDFINLL SFDFHGSWEK PLITGHNSPL SKGWQDRGPS 240

SYYNVEYAVG YWIHKGMPSE KWMGIPTYG HSFTLASAET TVGAPASGPG AAGPITESSG FLAYYEICQF LKGAKITRLQ 320

DQQVPYAVKG NQWVGYDDVK SMETKVQFLK NLNLGGAMIW SIDMDDFTGK SCNQGPYPLV QAVKRSLGSL 390

Figure 1. Domain structure of human chitinase-like proteins and amino acid sequences of CHI3L1 and CHI3L2 precursors. (А). Схема доменной структуры шести белков человека из семейства 18 гликозилгидролаз. Главная триозофосфатизомераза (TIM) домены p/a-бочонка (остатки CHI3L2 Tyr27-Thr268+Asp337-Leu390) и FK506-связывающие белковоподобные (FKBP-подобные) хитиназные инсерционные домены (остатки Tyr269-Tyr336 CHI3L2) представлены синим и темно-синим цветами соответственно. (Б). Аминокислотные последовательности предшественников CHI3L1 и CHI3L2. На обеих последовательностях отмечены важные аминокислотные остатки и мотивы: последовательности сигнальных пептидов (оранжевые), YKL — три N-концевых остатка зрелых белков (красные), домен вставки хитиназы (темно-синий), две пары цистеинов, образующих дисульфидные связи (пурпурный) и сайты связывания гепарина (зеленый).

Четыре других хитиназоподобных лектина (хи-лектины) представляют собой хитиназо-3-подобный белок 1 (CHI3L1, YKL-40, HC gp-39) [5], хитиназо-3-подобный белок 2 (CHI3L2, YKL-39) [ 6], овидуктин (яйцеводный гликопротеин, предшественник яйцевод-специфического гликопротеина, эстроген-зависимый белок яйцеводов, муцин-9, OVGP1) [7] и менее гомологичный хитиназоподобный белок, взаимодействующий с эндоцитарным/сортирующим рецептором стабилин-1 (стабилин- 1 взаимодействующий хитиназоподобный белок, SI-CLP) [8]. Несколько других белков млекопитающих, кодируемых хитиназоподобными генами, также были выделены и охарактеризованы [9].-12]. Фактор роста имагинального диска-2 Drosophila melanogaster является более отдаленным гомологом хи-лектинов [13].

CHI3L1 является наиболее изученным белком среди хи-лектинов человека. Он имеет молекулярную массу около 40 кДа и N-гликозилирован по Asn60 (два остатка п(1,4)-N-ацетил-D-глюкозамина, NAG). N-концевые аминокислотные остатки (аа) зрелой формы CHI3L1 представляют собой тирозин, лизин и лейцин (Y, K, L), что обуславливает его альтернативное название «YKL-40» [5]. Предшественник CHI3L1 состоит из 383 а.о. и содержит сигнальный пептид Met1-Ala21 для его секреции и два структурных домена, представляющих укладку, типичную для хитиназ млекопитающих и бактерий (рис. 1А). Этот хи-лектин действует как пролиферативный [14], антиапоптотический [15,16], фактор миграции и адгезии 9.0003

[17,18]. CHI3L1 экспрессируется в синовиальных клетках, хондроцитах суставного хряща, печени и макрофагах на последней стадии дифференцировки. Повышенные уровни белка YKL-40 и/или мРНК описаны для широкого спектра воспалительных состояний, таких как ревматоидный артрит, остеоартрит, саркоидоз, воспалительное заболевание кишечника, а также для солидных злокачественных новообразований, включая первичный рак молочной железы, мелкоклеточный рак легкого, колоректальный и рак яичников [19]. CHI3L1 гиперэкспрессируется в глиобластомах по сравнению с глиомами низкой степени злокачественности и нормальной тканью головного мозга, при этом наблюдается корреляция между высокой экспрессией CHI3L1 и неблагоприятным прогнозом для пациентов [20].

Несмотря на подробную информацию о структуре многих хи-лектинов, понимание их физиологических функций все еще ограничено. Человеческий CHI3L2/YKL-39 наиболее близок к CHI3L1 и имеет высокую гомологию последовательностей с другими хи-лектинами млекопитающих [6]. Его альтернативное название «YKL-39» относится к тем же трем N-концевым остаткам зрелого белка, что и в CHI3L1, после расщепления сигнальным пептидом (Met1-Ala26). CHI3L2 идентифицируют в кондиционированной среде из первичной культуры хондроцитов суставного хряща человека как белок, коочищенный с CHI3L1. Его количество составляет примерно 4% от общего количества белков хондроцитов.UH0L|A|EABQ0D F|T|

seaqpg kffiq . sdfhks там

ij i sqh| р.

SIM NLL

SE1E | KPL | IE

[11 A8

SLSLOMJIAJUISISUL

SLSJL-

YAVGY YAVGY

[| L | R T,@A A [JA

9000 ‘| I | HKMHS. 13 [14

CHI3L1 SI

Layyeic Layyeic

Julsuliulslsulslsul

33 0 + ★ 3 + 0

CHI3L1 LA3L2

D R QHA NLN0G

LTJJJTQ0003

ks0n0g p 2

JULQJULUQJLQJLCl

ST Ng iraD|affla|a|T

vq?vbrs0gsl

(А). Множественное выравнивание последовательностей пяти белков, подобных хитиназе человека, с серверов ClustalW2 и ESPript. Идентичные и похожие остатки выделены рамками и инвертированным шрифтом; а вставки/удаления отмечены точками. Коды белка RefSeq: CHI3L2 (NP_003991. 2), CHI3L1 (NP_001267.2), CHIT1 (NP_003456.1), AMCase (NP_9).70615.2) и OVGP1 (NP_002548.3). (Б). Попарное выравнивание последовательностей предшественников CHI3L1 и CHI3L2 человека. Идентичные и похожие остатки отмечены инвертированным шрифтом и рамкой, а вставки/удаления отмечены точками. Элементы вторичной структуры соответствуют кристаллической структуре CHI3L1 в свободном состоянии (код PDB 1NWR:A). Выравнивание использовали для моделирования гомологии структуры CHI3L2 с помощью программы Modeller 9.7.

CHI3L1

Рис. 3. Модель 1 зрелой формы CHI3L2 (регион Tyr27-Leu390), построенная с использованием двух структурных шаблонов CHI3L1 (коды PDB 1HJX:A и 1NWR:A) в программе Modeller 9.7. (А). Наложение вторичных структур модели 1 (красный) и обоих шаблонов, 1HJX (зеленый) и 1NWR (голубой), показанных как магистральные модели. Две вставки (Arg177, Pro221-Leu222 в CHI3L2) и одна делеция (Arg369 в CHI3L1) показаны в виде палочек пурпурного цвета. (Б). Доменная структура CHI3L2 с основным доменом p / a-бочонка TIM (зеленый) и субдоменами внутри него: сайт связывания гепарина (медь), FKBP-подобный домен (синий) и предполагаемый домен транспортера сахара (темно-зеленый). Два дисульфидных мостика показаны в виде палочек пурпурного цвета. (С). Вторичная структура CHI3L2 представлена в виде мультяшной модели. Участки с а-спиралями показаны красным, р-нити показаны желтым. (Д). Представление на молекулярной поверхности лиганд-связывающей канавки CHI3L2 для 19остатки, потенциально образующие контакты с хитоолигосахаридами. Остатки, идентичные CHI3L1, показаны оранжевым цветом, а разные остатки показаны розовым. Открытые на поверхности nsSNP (Asn126-Asp, Arg318-Trp) показаны зеленым цветом. (Е). Изображение MolProbity, показывающее столкновения вблизи предполагаемого места связывания лиганда.

CHI3L1 Рентгеновские структуры 1NWR:A 1HJX:A

Модель гомологии CHI3L2 Модель 1 27-390 а.о.0003

R-Free 0,239 0,225 —

Баллы оценки качества

Средний балл Z-балл Средний балл Z-балл Средний балл Z-балл

Баллы Procheck

— Наиболее предпочтительные регионы 89,7 — 92,1 — 91,8 — 900 Дополнительно разрешенные области 9,7 — 7,8 — 7,0 —

— Широко разрешенные области 0,6 — 0,1 — 1,2 —

— Запрещенные области 0 — 0 — 0 —

— G-фактор (только psi-psi) -0,31 -0,9 -0,1 — 0,08 0,06 0,55

— G-фактор (все двугранные углы) -0,26 -1,54 -0,08 -0,47 0,01 0,06

ProsaII 0,55 -0,41 0,52 -0,54 0,62 -0,12

Оценка коллизии MolProbity 22,89 -2,4 31,55 -3,89 56,99 -10,84

[35] и МолПробити [36].

кондиционированная среда, а доля CHI3L1 составляет 33% [6]. Самый высокий уровень мРНК CHI3L2 обнаруживается в хондроцитах, синовиоцитах, легких и сердце. мРНК CHI3L2 не обнаруживается в головном мозге, селезенке, почках, поджелудочной железе или печени. Ген CHI3L2, но не CHI3L1, активируется в хондроцитах пациентов с остеоартритом [21].

Наши недавние исследования показали, что гены CHI3L1 и CHI3L2 активируются при глиобластоме [22,23]. Однако уровни их экспрессии различаются и часто неодновременны как на уровне мРНК, так и на уровне белка.

Кроме того, интересно сравнить функциональные особенности обоих гомологичных белков, кодируемых этими хитиназоподобными генами, с точки зрения их трехмерной структуры и свойств связывания олигосахаридов. В настоящее время определены семь кристаллических структур CHI3L1 в свободном состоянии и в комплексах с разными лигандами (коды банка данных белков (PDB) 1HJV, 1HJW, 1HJX, 1NWR, 1NWS, 1NWT и 1NWU) [24,25]. Структуры хитотриозидазы и АМСазы человека также разрешены, а также структуры значительного числа сигнальных хи-лектинов

других млекопитающих в свободном состоянии и в комплексах с олигосахаридными лигандами.

Основной целью данного исследования является предсказание на основе последовательности трехмерной структуры зрелого CHI3L2 человека, тесно связанного с CHI3L1 — наиболее изученным белком в семействе хитиназоподобных сигнальных лектинов. Здесь мы представляем гомологическое моделирование трехмерной структуры основной секретируемой изоформы A CHI3L2 (область Tyr27-Leu390) на основе двух гомологичных кристаллических структур CHI3L1 в свободном состоянии в качестве матриц и сравнения борозд, связывающих олигосахариды, обоих хи-лектинов.

2. Экспериментальные процедуры

Поиск гомологии хитиназоподобных белков человека проводили с помощью сервиса Protein BLAST 2.2.18 [26], доступного в Национальном центре биотехнологической информации (NCBI). Аминокислотные последовательности консервативных доменов и доменную структуру белков анализировали с использованием баз данных CDD [27] и CD-Search [28]. Попарно

Свойства

CHI3L1 Precursor 1HJX:A

1-383 а. о. 22-383 а.о.

CHI3L2 Precursor Model 1

1-390 а.о. 27-390 а.о.

Количество а.о. of atoms / non-hydrogen atoms 5946 / 3007

Surface area, nm2 —

Volume, nm3 —

40476.8

8.65 35 / 39 5641 / 2860 130.08 51.950

43500.7

7.11 37 / 37 6106 / 3069

40871,6

7,24 36 / 36 5729 / 2886 131,97 51.460

Таблица 2. Свойства предшественников и зрелых форм CHI3L1 и CHI3L2 (изоформа А) человека, предсказанные сервером 3V [37].

Рисунок 4. Сравнение структур CHI3L1 и модельной CHI3L2 с лигандами и без них. (А,Б). Стик-представление 7 наложенных рентгеновских структур CHI3L1 без и с хитоолигосахаридными лигандами. (CD). Поверхностное представление модели CHI3L2 без лигандов и с лигандами (E, F). Стик-представление CHI3L1 без лиганда и с лигандом. (ГРАММ). Поверхностное представление модели CHI3L2. Аминокислотные остатки, вызывающие структурные конфликты, показаны красным цветом. См. также дополнительный рисунок 1 в конце текста.

и несколько выравниваний аминокислотных последовательностей были созданы с использованием серверов ClustalW2 [29] и ESPript 2.2 [30]. Поиск гомологичных структур осуществлялся сервисом BLAST по базе данных PDB [31]. Координатные файлы кристаллических структур белков были получены из PDB. Классификация белков SCOP (версия 1.75, июнь 2009 г.) использовалась для определения семейств структурных доменов [32]. Ансамбль моделей CHI3L2 строился с помощью программы Modeller 9.7 [33], а лучшая модель выбиралась по наименьшему значению

нормализованная оценка дискретной оптимизированной молекулярной энергии (DOPE) [34]. Структуры оценивали с помощью метасервера PSVS v.1.4 [35] и MolProbity [36]. Физико-химические свойства модели и шаблонов рассчитывали с помощью сервера 3V [37]. Структурное выравнивание белков проводили с помощью сервера FATCAT [38], а их множественную суперпозицию — с помощью сервера CE-MC [39]. Аминокислотные остатки CHI3L1 человека в его комплексах с тетрамерами хитина и октамером хитина, которые контактируют с лигандами в пределах порога расстояния

Subsite CHI3L1 1HJV:A 1HJW:A CHI3L2 Model

Residue Interaction Residue Interaction

_7 — — —

-6 Tyr34 Trp71 VdW VdW — Asp39 Lys76

Tyr34 VdW — Asp39

Glu70 OE1-O7 — Asp75

-4 — Glu70 OE2-O6 Asp75

— Trp31 VdW Trp36

-3 — Trp69 Asn100 VdW ND2-O7 Lys74 Leu105

Trp99 N-O6 Trp99 VdW Tyr1°4

Asn100 N-O6 ND2-O4 Asn100 N -O6 Leu105

Trp352 NE1-O7 Trp352 NE1-O7 Trp360

Leu356 VdW Leu356 VdW Met364

Tyr27 VdW Tyr27 VdW Tyr32

Trp99 N-O3 Trp99 N-O3 Tyr104

Met204 VdW Met204 VdW Leu210

Tyr206 OH-O5 Tyr206 VdW Phe212

Asp207 OD2-O6 Asp207 OD2- O6 Asp213

Trp352 VdW Trp352 VdW Trp360

Trp99 VdW Trp99 VdW Tyr104

Tyr141 OH-O6 Tyr141 OH-O6 Tyr146

1 Met204 VdW Met204 VdW Leu210

Asp207 VdW Asp207 VdW Asp213

Arg263 VdW Arg263 VdW His271

TYR141 OH-O3 TYR141 OH-O3 TYR146

2 GLY181 GLY181 GLY187

PHE208 VDW PHE208 VDW PHE214

Таблица 3. Остатки лиганда на расстоянии на расстоянии SILESTICACACCACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACACCACID СОЗДАНИЕ СЛАс. сервер и эквивалентные остатки CHI3L2. В кристаллической структуре 1HJV:A отсутствуют кольца NAG(-4) и NAG(-3), а в 1HJW:A отсутствуют кольца NAG(-6) и NAG(-5). NAG(-7) не взаимодействует ни с одним остатком CHI3L1. По сравнению с CHI3L1, в CHI3L2 три остатка Trp заменены на Lys74, Lys76 и Tyr104, отмеченные жирным шрифтом.

0,34 нм и форму поверхности субсайтов связывания лиганда, выбирали с помощью сервера iMolTalk v.3.2 [40]. Структуры визуализировали в PyMOL v. 1.2 [41]. Количественные данные анализировали в Microsoft Office Excel.

3. Результаты

Поиск гомологичных хитиназоподобным белкам человека CHI3L2 с помощью службы BLASTP в неизбыточной базе данных выявил пять гомологичных белков человека, белок CHI3L1 является ближайшим человеческим гомологом с идентичностью последовательности 51,7%. Чтобы создать структуру модели CHI3L2, мы выполнили поиск BLAST в базе данных PDB и выбрали две структуры CHI3L1 в свободном состоянии (коды PDB 1HJX:A и 1NWR:A) в качестве шаблонов для моделирования.

Предшественник CHI3L2 состоит из 390 а.о. и содержит сигнальный пептид Met1-Ala26 для его секреции и два структурных домена, которые распространяются на области Tyr27-Thr268+Asp337-Leu390 и Tyr269-Tyr336 соответственно (рис. 1A-B) . Множественное выравнивание последовательностей пяти гомологичных хитиназоподобных белков человека демонстрирует их значительную гомологию и наличие только коротких вставок/делеций (рис. 2А).

Построение трехмерной структуры CHI3L2 в свободном состоянии методом гомологического моделирования выполнено с помощью программы Modeller. Зрелый CHI3L2 (Tyr27-Leu390) полностью водородная модельная структура была построена с использованием двух кристаллических структур CHI3L1 в свободном состоянии (коды PDB 1HJX:A и 1NWR:A) в качестве структурных шаблонов на основе их попарного выравнивания последовательностей (рис. 2B). Консервативные дисульфидные мостики (Cys31-Cys56 и Cys308-Cys372) были описаны в сценарии моделирования. Модель 1 была выбрана из множества 100 альтернативных модельных структур как лучшая трехмерная структура в соответствии с наименьшим значением ее нормализованного показателя DOPE (-1,89), рассчитанного Modeller. Области Trp36-Ile51 и Thr171-Leu180 CHI3L2, образующие поверхностные петли, обнаруживают относительно низкую гомологию последовательностей с соответствующими областями CHI3L1. После оценки модели оказалось, что эти области белка имеют избыточную энергию и были оптимизированы с помощью процедуры уточнения петли с использованием молекулярной динамики Modeller; это привело к более низкому нормализованному показателю DOPE (-1,91). Сравнение структур модели 1 и 1HJX:A дает значение среднеквадратичного отклонения (RMSD) 0,022 нм для 360 пар эквивалентных атомов Ca (рис. 3A-D). Физико-химические характеристики модели и обеих матриц показывают, что CHI3L2 является более кислой; он имеет более высокую молекулярную массу при сопоставимом объеме белка и доступной для растворителя поверхности, что указывает на то, что он может иметь более компактную структуру (таблица 1).

Результаты оценки «качества» итоговой геометрии полученных модельных структур CHI3L2 и обеих матриц CHI3L1, выполненной с помощью сервера PSVS, показали, что эти структуры соответствуют среднестатистическим значениям для большинства глобулярных белков (табл. 2). Анализ Procheck выявил 91,8% остатков а.о. в наиболее благоприятных регионах и 7,0% остатков а.о. в дополнительно разрешенных регионах. Анализ MolProbity показывает, что вблизи бороздки, связывающей лиганд, нет значительных столкновений (рис. 3E).

Так же, как CHI3L1, CHI3L2 содержит две дисульфидные связи, Cys31-Cys56 и Cys308-Cys372, которые являются эволюционно консервативными в 33 хитиназах и хи-лектинах млекопитающих членов семейства 18 гликозилгидролаз [2], особенно в 5 из 6 белков человека ( кроме SI-CLP). CHI3L1 гликозилирован по Asn60 и содержит два p(1,4)-связанных остатка NAG. В отличие от CHI3L1, CHI3L2 имеет серин в этом положении (другие хи-лектины содержат серин, глицин или аспарагиновую кислоту) и не гликозилирован [6].

Два антигенных эпитопа, описанных для CHI3L1 (Pro259-Glu271 и Arg263-Gly275) [42, 43], создаются p-нитями p8 и p9 и прилегающей поверхностной петлей в FKBP-подобном домене. Модельный участок Pro259-Phe265 расположен вблизи олигосахаридсвязывающей бороздки, а участок Thr266-Gly275 соответствовал экспонированному участку поверхности белка [24]. Сравнение этих участков для CHI3L2 показало, что оба сегмента (267-279 и 271-283) занимают сходные положения в структуре FKBP-подобного домена.

Референтные несинонимичные однонуклеотидные полиморфизмы (nsSNP) CHI3L2 человека были обнаружены в dbSNP (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/snp) для изоформы A CHI3L2 (NP_003391), а именно: rs11556869 (Pro48- Ser), rs35041930 (Asn126-Asp), rs11556868 (Ala182-Val), rs34049547 (Val184-Ile), rs13721 (Arg318-Trp). На поверхности белка экспонированы только Arg318 и Asn126, а остальные три остатка локализованы внутри структуры белка (рис. 3D).

Хьюстон и др. [24] показали, что 19 а.о. лиганд-связывающей бороздки CHI3L1 участвуют во взаимодействиях с лигандами, образуя водородные связи и гидрофобные взаимодействия. Однако, согласно нашему анализу с использованием iMolTalk с порогом 0,34 нм по умолчанию, только 14 а.о. CHI3L1 образуют ван-дер-ваальсовы контакты и девять правильных водородных связей с двумя тетрамерами хитина в комплексе белок-лиганд (код PDB 1HJV:A), и 9аа образуют восемь водородных связей с октамером хитина в другом комплексе (1HJW:A) (табл. 3). Примечательно, что 11 а.о. (58%) среди этих 19 остатков различаются между CHI3L1 и CHI3L2; наиболее консервативные остатки лежат на дне борозды (рис. 3D).

Оба комплекса, 1HJV:A и 1HJW:A, содержат разные олигомеры хитина, связанные в отдельных субсайтах лиганд-связывающей бороздки CHI3L1. Для реконструкции полной структуры олигосахаридов в сайте связывания лиганда оба комплекса белок-лиганд выравнивали с помощью PyMOL. Чтобы изучить сходство между канавками для связывания лиганда CHI3L1 и CHI3L2, мы выполнили множественное структурное выравнивание двух структур CHI3L1 в комплексе с хитоолигосахаридами и структуры модели 1 CHI3L2. Затем полностью реконструированный лиганд помещали в потенциальную бороздку связывания олигосахаридов CHI3L2 и анализировали межатомные расстояния с помощью iMolTalk. Наблюдалось несколько конфликтов структур, а именно боковая цепь Tyr104 (Trp99 в CHI3L1) затрудняет стерическое расположение колец NAG(-1) и NAG(+1) (рис. 4 и таблица 3), Gln41 и Glu42 (Glu36 и Gly37 в CHI3L1) разрушают NAG(-6) и NAG(-5) ) связывающие дочерние сайты. Сравнение положения лиганд-связывающих остатков в комплексе 1HJV:A и модельной структуры CHI3L2 в свободном состоянии показывает, что 8 из 19 (42%) остатков идентичны в обеих структурах, за исключением Tyr34/Asp39, Trp69/Lys74, Glu70/ Замены Asp75, Trp71/Lys76, Trp99/Tyr104, Asn100/Leu105, Met204/Leu210, Tyr206/Phe212, Arg263/His271 и Leu356/Met364 (рис. 4). Эти замены могут значительно изменить гидрофобность и олигосахаридсвязывающие свойства лигандсвязывающей бороздки в CHI3L2 по сравнению с CHI3L1.

4. Дискуссия

Общая организация структур хи-лектинов эволюционно консервативна, о чем свидетельствует отсутствие значимых изменений размеров основного и инсерционного доменов, поверхностных петель и соответствующих им инсерций/делеций. Анализ распознавания укладки показал, что CHI3L2 имеет типичную укладку хитиназоподобных лектинов млекопитающих с основным бочкообразным доменом TIM и вставленным FKBP-подобным доменом (содержащим одну а-спираль и шесть р-цепей). Бочковой домен TIM высококонсервативен и связан с функцией связывания олигосахаридов во всех хи-лектинах млекопитающих. Показано, что FKBP-подобный домен связывает иммунодепрессант FK506 и обнаружен в белках с пролилизомеразной активностью [44]. FKBP-подобная складка характерна для трех суперсемейств белков, а именно хитиназ, иммунных белков E. coli и FKBP-подобного семейства, включая иммунофилины.

Сравнение физических свойств CHI3L1 и CHI3L2 (табл. 2) показывает, что теоретическая изоэлектрическая точка (pi) для зрелой формы CHI3L2 ниже, чем для CHI3L1, а суммарные заряды обоих белков различаются за счет большей части положительно заряженных

аминокислотные остатки в CHI3L1. Однако существует важное структурное различие, оказывающее большое влияние на физические и биологические свойства белка: CHI3L1 гликозилирован, а CHI3L2 — нет [6,25]. CHI3L1 — секретируемый гликопротеин с pi 7,6 [45]; в то же время немодифицированный CHI3L1 имеет pi 8,69.. Белок N-гликозилирован по Asn60 [24,25], но гликозилирование не дает такого пи-сдвига. Высокопроизводительный масс-спектрометрический анализ фосфорилирования белков позволил идентифицировать сайты фосфорилирования во многих белках, включая CHI3L1 [46]. Сервер PhosphoSite позволяет прогнозировать pI для трех сайтов фосфорилирования Tyr189, Tyr239 и Tyr243 с прогнозируемым pI 8,36, 7,81 и 7,27 для моно-, би- и трехфосфорилированных форм соответственно. Секретируемый белок CHI3L2, гомологичный CHI3L1 (идентичность 51,7%), имеет только один предсказанный сайт фосфорилирования Tyr82, который не равен сайтам фосфорилирования CHI3L1.

CHI3L1 имеет тенденцию к агрегации и осаждению в условиях низкого содержания солей [47] и образует димеры, которые разрешаются в гель-электрофорезе SDS-PAGE в невосстанавливающих условиях и исчезают в присутствии дитиотреитола [48]. CHI3L1 модулирует активность основного фактора роста фибробластов (bFGF) [49], связывается с коллагеном типов I, II и III и модулирует скорость образования коллагеновых фибрилл [48]. Ни одно из этих взаимодействий не показано для CHI3L2, и до сих пор не найдены партнеры по белок-белковому взаимодействию (в частности, нет сообщений об участии CHI3L2 в каком-либо белок-белковом взаимодействии в BioGRID, HPID, MIPS, MINT, IntAct, DIP, и базы данных BRITE).

Сравнение лиганд-связывающих остатков в кристаллических структурах CHI3L1 и модельной структуры CHI3L2 показало, что только некоторые лиганд-связывающие остатки идентичны и занимают сходные положения, за исключением Tyr34, Trp69, Trp71, Trp99, Asn100, Met204, Tyr206 и Arg263 в CHI3L1, которые заменены на Asp39, Lys74, Lys76, Tyr104, Leu105, Leu210, Phe212 и His271 (рис. 4 и таблица 3). Значительные структурные различия между этими остатками CHI3L1/CHI3L2 реорганизуют крошечную структуру лиганд-связывающих борозд обоих гомологичных белков и могут изменить их свойства для связывания разных лигандов.

Следует отметить, что бороздка для связывания олигосахаридов CHI3L1 выстлана ароматическими остатками, которые имеют гидрофобные стэкинг-взаимодействия с гидрофобными сторонами связанных сахарных колец. Среди них Trp99 и Trp352 дополнительно участвуют в распознавании лиганда, образуя водородные связи с C3-OH NAG(-1) и C7-O NAG(-2) соответственно [24]. Trp352 является консервативным в бороздке, связывающей лиганд CHI3L2, но Trp99 заменен Tyr104. Важно отметить, что Trp69и Trp71 гидрофобные

остатки CHI3L1 замещены положительно заряженными Lys74 и Lys76, и обе замены могут сильно изменить полярность и специфичность связывания лиганда бороздки, связывающей лиганд CHI3L2. Эти изменения касаются в основном (-3) и (-5) субсайтов связывания NAG соответственно.

CHI3L2, как и CHI3L1, сверхэкспрессируется в астроцитомах степени II-IV, и его экспрессия отсутствует в нормальных образцах [23,50]. Однако уровни экспрессии CHI3L1 и CHI3L2 в глиоме не коррелируют (это также было показано на уровне белков с помощью вестерн-блоттинга), что позволяет предположить различную функциональную роль этих хи-лектинов. CHI3L2 является более специфичным аутоантигеном, чем CHI3L1, при ревматоидном артрите [51]. Кроме того, CHI3L2 вместо CHI3L1 активируется в остеоартритных хондроцитах [21]. Интересно, что CHI3L1, CHI3L2 и LUM были предложены как гены, связанные с экспансией, в культивируемых суставных хондроцитах человека [52]. Эти гены активировались в ответ на обработку факторами роста (PDGF-BB, но не BMP4), в то время как их уровни оставались неизменными во время истощения матрикса.

Как было показано ранее, CHI3L2, как и CHI3L1, может играть роль в воспалительных и неопластических процессах. CHI3L1 действует синергично с IGF-I в фибробластах и хондроцитах человека [14], но для CHI3L2 такие эксперименты не проводились.

Предполагается, что CHI3L1 человека связывает гепарин [24], однако убедительных доказательств этого нет. CHI3L1 представляет собой кластер основных остатков (GRRDKQH, Gly143-Arg-Arg-Asp-Lys-Gln-His149), сходный с другими гепарин-связывающими белками [24]. Предполагаемый гепарин-связывающий мотив CHI3L1 находится в поверхностной петле после нити p5 и на открытой поверхности части спирали a4 (рис. 1B, 2B и 3B). Большинство факторов роста, таких как EGF, FGF, VEGF, CTGF и HGF, содержат сайты связывания гепарина; однако сайты довольно разные с непересекающимися функциями. Обычно сайт связывания гепарина служит связующим звеном между двумя белками, например, в случае FGF и FGFR [53]. Интересно, что другие хитиназоподобные белки млекопитающих, включая хитотриозидазу, на

Ссылки

, в отличие от CHI3L1 и CHI3L2, имеют вставку пяти гидрофобных аминокислот в этот сайт, который разрушает его (рис. 2А). Можно сделать вывод, что эта особенность является уникальной характеристикой эволюционного приобретения функции CHI3L1. Однако соответствующий участок CHI3L2 (DQKENTH, Asp148-Gln-Lys-Glu-Asn-Thr-His154) имеет значительные отличия, которые могут объяснить отсутствие его участия в связывании с гепарином [6]. Альтернативно, олигосахарид-связывающая бороздка CHI3L2 может потенциально связывать гепарансульфаты, особенно из-за введения в ее структуру положительно заряженных Lys74 и Lys76. Тем не менее предполагаемое участие CHI3L2 в связывании гепарансульфата требует дальнейшей экспериментальной проверки.

Исследования кристаллизации не выявили связывания хилектина CHI3L1 сульфатированных олигосахаридных звеньев в его лиганд-связывающей бороздке [24]. Тем не менее, недавно появились данные о том, что CHI3L1 действует через рецептор синдекан-1 клеточной мембраны [54]. Синдеканы несут большую часть остатков гепарансульфата на клеточной поверхности и участвуют в ангиогенезе и инвазии

[55]. CHI3L1 стимулирует ассоциацию синдекана с интегрином aVb3, а обработка гепариназой или хондроитиназой устраняет этот эффект.

Дифференциальные взаимодействия протеогликанов гепарина и гепарансульфата наблюдались для селектинов

[56] и кальций-зависимых лектинов С-типа — семейства гликопротеинов, опосредующих адгезионные явления и участвующих в метастазировании некоторых видов рака. В качестве рабочей гипотезы, объясняющей различие в строении олигосахаридсвязывающих борозд хилектинов CHI3L1 и CHI3L2, можно предположить сходную селективность в отношении протеогликанов гепарина и гепарансульфата.

Благодарности

Работа выполнена при финансовой поддержке Министерства образования и науки Украины (грант № М/119-2007 «Молекулярные маркеры глиальных опухолей человека»).

[1] Henrissat B., Davies G., Структурная и основанная на последовательностях классификация гликозидгидролаз, Curr. мнение Структура Biol., 1997, 7, 637-644

[2] Bussink A.P., Speijer D., Aerts J.M.F.G., Boot R.G., Evolution млекопитающих хитиназоподобных членов семейства 18 гликозилгидролаз, Genetics, 2007, 177, 959-970

[3] Boot R.G., Renkema GH, Verhoek M., Strijland A., Bliek J., de Meulemeester TM и др., Ген хитотриозидазы человека. Природа наследственной недостаточности ферментов, J. Biol. Chem., 1998, 273, 25680-25685

[4] Boot R.G., Blommaart E.F., Swart E., Ghauharali-van der Vlugt K., Bijl N., Moe C., et al., Идентификация нового кислотного хитиназа млекопитающих, отличная от хитотриозидазы, J. Biol. Chem., 2001, 276, 6770-6778

[5] Millis A.J., Hoyle M. , Kent L., In vitro экспрессия гепарин-связывающего гликопротеина массой 38 000 дальтон с помощью морфологически дифференцированных гладкомышечных клеток, J. Cell. Физиол., 1986, 127, 366-372

[6] Hu B., Trinh K., Figueira W.F., Price P.A., Выделение и последовательность нового белка хондроцитов человека, родственного членам семейства белков хитиназы у млекопитающих, J. Biol. Chem., 1996, 271, 1941519420

[7] Arias E.B., Verhage H.G., Jaffe R.C., Клонирование комплементарной дезоксирибонуклеиновой кислоты и молекулярная характеристика эстроген-зависимого гликопротеина яйцевода человека, Biol. Reprod., 1994, 51, 685694

[8] Kzhyshkowska J., Mamidi S., Gratchev A., Kremmer E., Schmuttermaier C., Krusell L., et al., Новый хитиназоподобный белок, взаимодействующий со стабилином-1. (SI-CLP) активируется в альтернативно активированных макрофагах и секретируется лизосомным путем, Blood, 2006, 107, 3221-3228

[9] Моханти А.К., Сингх Г., Парамасивам М., Сараванан К. , Джабин Т., Шарма С. и др., Кристаллическая структура нового секретируемого регуляторного белка молочной железы массой 40 кДа (MGP-40). во время инволюции, J. Biol. Chem., 2003, 278, 14451-14460

[10] Шривастава Д.Б., Этаятулла А.С., Кумар Дж., Сингх Н., Шарма С., Дас У. и др., Кристаллическая структура секреторного сигнального гликопротеина овцы при разрешении 2,0 А, J. Struct. Biol., 2006, 156, 505-516

[11] Этатулла А.С., Сривастава Д.Б., Кумар Дж., Сараванан К., Билграми С., Шарма С. и др., Структура секреторного сигнального гликопротеина буйвола при 2,8 Разрешение, Acta Crystallogr. Разд. F Структура. биол. Кристалл. коммун., 2007, 63, 258-265

[12] Sun Y.J., Chang N.C., Hung S.I., Chang A.C., Chou C.C., Hsiao C.D., Кристаллическая структура нового лектина млекопитающих Ym1 предполагает сайт связывания сахарида, J. Biol. Chem., 2001, 276, 1750717514

[13] Варела П.Ф., Ллера А.С., Мариуцца Р.А., Тормо Дж., Кристаллическая структура фактора роста имагинального диска-2. Член нового семейства стимулирующих рост гликопротеинов Drosophila melanogaster, J. Biol. Chem., 2002, 277, 13229-13236

[14] Recklies A.D., White C., Ling H., Хитиназа-3-подобный белок хрящевого гликопротеина человека 39(HC-gp39) стимулирует пролиферацию клеток соединительной ткани человека и активирует как сигнальные пути, регулируемые внеклеточной киназой, так и протеинкиназой B, Biochem. J., 2002, 365, 119-126

[15] Ling H., Recklies A.D., Хитиназо-3-подобный белок гликопротеин 39 человеческого хряща ингибирует клеточные ответы на воспалительные цитокины интерлейкин-1 и фактор некроза опухоли альфа, Biochem. J., 2004, 380, 651-659

[16] Junker N., Johansen J.S., Hansen L.T., Lund E.L., Kristjansen P.E.G., Регуляция экспрессии YKL-40 во время генотоксического или микросредового стресса в клетках глиобластомы человека, Cancer Sci. ,

2005, 96, 183-190

[17] Nishikawa K.C., Millis A.J.T., gp38k (CHI3L1) представляет собой новый фактор адгезии и миграции сосудистых клеток, Exp. Клетка. Res., 2003, 287, 79-87

[18] Kawada M., Chen C.-C., Arihiro A., Nagatani K., Watanabe T., Mizoguchi E., Хитиназа 3-подобная-1 усиливает бактериальную адгезия к эпителиальным клеткам толстой кишки посредством взаимодействия с бактериальным хитин-связывающим белком, Lab. Invest., 2008, 88, 883-895

[19] Johansen J.S., Исследования сывороточного YKL-40 как биомаркера при заболеваниях с воспалением, ремоделированием тканей, фиброзом и раком, Dan. Мед. Булл.,

2006, 53, 172-209

[20] Tanwar M.K., Gilbert M.R., Holland E.C. Анализ микрочипов экспрессии генов показывает, что YKL-40 является потенциальным сывороточным маркером злокачественного характера глиомы человека, Cancer Res., 2002, 62, 43644368

[21] Steck E., Breit S., Breusch S.J., Axt M., Richter W., Повышенная экспрессия человеческого гена хитиназы 3-подобного 2 (YKL-39), но не хитиназы 3-подобного 1 ген (YKL-40) в остеоартритном хряще, Biochem. Биофиз. Рез. коммун., 2002, 299, 109-115

[22] Шостак К. , Лабунский В., Дмитренко В., Малышева Т., Шамаев М., Розуменко В. и др. Ген HC gp-39 активируется при глиобластомах, Cancer Lett., 2003, 198 , 203-210

[23] Кавсан В., Дмитренко В., Бойко О., Филоненко В., Арешков П., Авдеев А. и др., Сверхэкспрессия гена YKL-39 в глиальных опухолях головного мозга, Обмен научными исследованиями , 2008, http://www.syrexe.com/biology/2008/814849.html

[24] Fusetti F., Pijning T., Kalk K.H., Bos E., Dijkstra B.W., Кристаллическая структура и свойства связывания углеводов. гликопротеина-39 хряща человека, J. Biol. Chem., 2003, 278, 37753-37760

[25] Houston D.R., Recklies A.D., Krupa J.C., van Aalten D.M.F., Структура и индуцированное лигандом конформационное изменение гликопротеина 39 кДа из суставных хондроцитов человека, J. Biol. Chem., 2003, 278, 30206-30212

[26] Altschul S.F., Madden T.L., Schffer A.A., Zhang J., Zhang Z., Miller W. и др., Gapped BLAST and PSI-BLAST: новое поколение белковой базы данных

поисковых программ, Nucl. Кислотные рез., 1997, 25, 33893402

[27] Marchler-Bauer A., Anderson J.B., Cherukuri P.F., DeWeese-Scott C., Geer L.Y., Gwadz M., et al., CDD: база данных консервативных доменов для классификации белков, Nucl. Acids Res., 2005, 33, D192-D196

[28] Marchler-Bauer A., Anderson J.B., Derbyshire M.K., DeWeese-Scott, C., Gonzales N.R., Gwadz M., et al., CDD: законсервированный база данных доменов для интерактивного анализа семейства доменов, Nucl. Acids Res., 2007, 35, D237-D240

[29] Ларкин М.А., Блэкшилдс Г., Браун Н.П., Ченна Р., Макгеттиган П.А., Маквильям Х. и др., Clustal W и Clustal X, версия 2.0, Биоинформатика. , 2007, 23, 2947-2948

[30] Gouet P., Robert X., Courcelle E., ESPript/ENDscript: Извлечение и визуализация последовательности и трехмерной информации из атомных структур белков, Nucl. Acids Res., 2003, 31, 3320-3323

[31] Дешпанде Н., Аддесс К.Дж., Блюм В.Ф., МериноОтт Дж.С., Таунсенд-Мерино В., Чжан К. и др., Банк данных о белках RCSB: a переработанная система запросов и реляционная база данных на основе схемы mmCIF, Nucl. Acids Res., 2005, 33, D233-D237

[32] Мурзин А.Г., Бреннер С.Е., Хаббард Т., Чотия С., SCOP: база данных структурной классификации белков для исследования последовательностей и структур, J. Mol . биол., 1995, 247, 536-540

[33] Март-Реном М.А., Стюарт А.С., Фисер А., Снчес Р., Мело Ф., Сали А., Сравнительное моделирование структуры белков генов и геномов, Annu. Преподобный Биофиз. биомол. Struct., 2000, 29, 291-325

[34] Шен М.-Ю., Сали А., Статистический потенциал для оценки и предсказания белковых структур, Protein Sci., 2006, 15, 2507-2524

. 35] Бхаттачарья А., Техеро Р., Монтелионе Г.Т., Оценка белковых структур, определенных консорциумами структурной геномики, Белки, 2007, 66, 778-79.5

[36] Davis I.W., Leaver-Fay A., Chen V.B., Block J.N., Kapral G.J., Wang X., et al., MolProbity: всеатомные контакты и проверка структуры белков и нуклеиновых кислот, Nucl. Acids Res., 2007, W375-W383

[37] Восс Н.Р., Герштейн М., Стейц Т.А., Мур П.Б. , Геометрия выходного туннеля рибосомного полипептида, J. Mol. Biol., 2006, 360, 893-906

[38] Ye Y., Godzik A., FATCAT: веб-сервер для гибкого сравнения структур и поиска сходства структур, Nucl. Acids Res., 2004, 32, W582-W585

[39] Guda C., Lu S., Scheeff E.D., Bourne P.E., Shindyalov I.N., CE-MC: сервер выравнивания множественной структуры белков, Nucl. Acids Res., 2004, 32, W100-W103

[40] Diemand A.V., Scheib H., iMolTalk: интерактивный интернет-сервер для анализа структуры белков, Nucl. Acids Res., 2004, 32, W512-W516

[41] DeLano W.L., Руководство пользователя PyMOL, DeLano Scientific, Пало-Альто, Калифорния, США, 2001

[42] Boots A.M.H., Hubers H., Kouwijzer M. , den Hoed-van Zandbrink L., Westrek-Esselink B.M., van Doorn C., et al., Идентификация измененного пептидного лиганда на основе эндогенно представленного, связанного с ревматоидным артритом, человеческого хрящевого гликопротеина-39(263-275) эпитоп: якорный вариант пептида MHC для иммуномодуляции, Arthritis Res. Ther., 2007, 9, R71

[43] Tsark E.C., Wang W., Teng Y.-C., Arkfeld D., Dodge G.R., Kovats S., Дифференциальная презентация аутоантигенов ревматоидного артрита, опосредованная MHC класса II, с помощью дендритные клетки и макрофаги человека, J. Immunol., 2002, 169, 6625-6633

[44] Kang C.B., Hong Y., Dhe-Paganon S., Yoon H.S., Белки семейства FKBP: иммунофилины с универсальными биологическими функциями, Neurosignals , 2008, 16, 318325

[45] Renkema G.H., Boot R.G., Au F.L., Donker-Koopman W.E., Strijland A., Muijsers A.O., et al., Хитотриозидаза, хитиназа, и гликопротеин человеческого хряща массой 39 кДа, хитин-связывающий лектин, являются гомологами гликозилгидролаз семейства 18, секретируемых макрофагами человека, Eur. J. Biochem., 1998, 251, 504-509

[46] Рикова К., Го А., Цзэн К., Поссемато А., Ю Дж., Хаак Х. и др., Глобальный обзор передачи сигналов фосфотирозина идентифицирует онкогенные киназы при раке легкого., Cell, 2007, 131, 119.0-1203

[47] Hakala B. E., White C., Recklies A.D., Человеческий хрящ gp-39, основной секреторный продукт суставных хондроцитов и синовиальных клеток, является членом семейства белков хитиназы у млекопитающих, J. Biol. Chem., 1993, 268, 25803-25810

[48] Bigg H.F., Wait R., Rowan A.D., Cawston T.E. Хитиназоподобный лектин млекопитающих, YKL-40, специфически связывается с коллагеном I типа и модулирует скорость образование коллагеновых фибрилл типа I, J. Biol. хим., 2006, 281, 21082-21095

[49] Bonneh-Barkay D., Bissel S.J., Wang G., Fish K.N., Nicholl G.C., Darko S.W. и др., YKL-40, маркер энцефалита, вызванного вирусом иммунодефицита обезьян, модулирует биологическую активность основного роста фибробластов. коэффициент, Ам. J. Pathol., 2008, 173, 130-143

[50] Boon K., Edwards J.B., Eberhart C.G., Riggins G.J., Идентификация генов, ассоциированных с астроцитомой, включая маркеры клеточной поверхности, BMC Cancer, 2004, 4, 39

[51] Секине Т., Масуко-Хонго К., Мацуи Т., Асахара Х. , Такигава М., Нисиока К. и др., Признание YKL-39, белок, родственный хрящам человека, в качестве антигена-мишени у пациентов с ревматоидным артритом, Ann. Реум. Dis., 2001, 60, 49-54

[52] Benz K., Breit S., Lukoschek M., Mau H., Richter W., Молекулярный анализ экспансии, дифференцировки и обработки факторами роста хондроцитов человека идентифицирует маркеры дифференцировки и гены, связанные с ростом, Biochem. Биофиз. Рез. Commun., 2002, 293, 284-92

[53] Шлессингер Дж., Плотников А.Н., Ибрахими О.А., Елисеенкова А.В., Йе Б.К., Яён А. и др. Кристаллическая структура тройного комплекса ФРФ-ФРФР-гепарин выявляет двойную роль гепарина в связывании и димеризации FGFR, Mol. Сотовый, 2000, 3, 743-750

[54] Shao R., Hamel K., Petersen L., Cao Q.J., Arenas R.B., Bigelow C., et al, YKL-40, секретируемый гликопротеин, способствует ангиогенезу опухоли, Oncogene, 2009, 28, 4456- 4468

[55] Alexopoulou A.N., Multhaupt H.A., Couchman J.R., Синдеканы в заживлении ран, воспалении и сосудистой биологии, Int. Дж. Биохим. Cell Biol., 2007, 39, 505-528

[56] Кениг А., Норгард-Сумнихт К., Линхардт Р., Варки А., Дифференциальные взаимодействия гепариновых и гепарансульфатных гликозаминогликанов с селектинами. Последствия использования нефракционированных и низкомолекулярных гепаринов в качестве терапевтических агентов, J. Clin. Инвест., 1998, 101, 877-889

Дополнительный рисунок 1. Уганд-связывающие бороздчатые остатки комплекса CHI3L1-хитин-фетрамер (идентификатор PDB: 1HJV:A, серый цвет) и эквивалентные остатки модели CHI3L2 3D-структура (синий цвет)

из суперпозиция обеих структур. Знаки 1HJV:A и 1HJW:A окрашены атомами. Остатки в CHI3L1 пронумерованы в соответствии с белком-предшественником, в CHI3L2 номера соответствуют зрелому пептиду.

ID □

108984 1972 Олимпийский СССР Легкая атлетика спорт Александр КОРНЕЛЮК | Темы — Спорт

ID: 14122545

Закрыто

Этот товар больше не продается.

Листинг
Подробности
Продавец
История
Перевозки
Вопрос

$10,99

Продавец:
открыткимир (1729)

Описание:
>>> Возраст: Оригинальная старая открытка 1974 года
>>> Прибл. Размер: 6X4 дюйма (15X10 см)
>>> Издательство: Планета — Планета — СССР Россия
>>> СЕРИЯ № Советские спортсмены — 3
>>> НОМЕР № 20
>>> ЗАГОЛОВОК: Легкая атлетика СССР — Серебряный призер … Подробнее

Описание:

>>> Возраст: Оригинал старой открытки 1974 года
>>> Размер: 6X4 дюйма (15X10 см)
>>> Издательство: Планета — Планета — СССР Россия
>>> СЕРИЯ # Советские спортсмены — 3
> >> НОМЕР № 20
>>> НАЗВАНИЕ: Легкая атлетика СССР — Серебряный призер XX Олимпиады — Летние Олимпийские игры 1972 г. — Эстафета 4х100 м среди мужчин — Александр КОРНЕЛЮК — ФАКСИМИЛЬНОЕ ОБОЗНАЧЕНИЕ
>>> Тиснение: №
>>> Неразделенное Спина: №

Состояние:

>>> Оценка: Почти новый
>>> Углы: Прекрасные
>>> Почтовое использование: №
>>> Штампы: №
>>> Написание на оборот: №
>>> Написание на Лицевая сторона: №
>>> Пятна на лицевой стороне: №
>>> Пятна на оборотной стороне: №
>>> Складки или изгибы: №
>>> Разрывы: №
>>> Отверстия для штифтов: №

Информация о продавце

Продавец: postcardsworld (1729)
Зарегистрировано с: 28. 09.2017
Обратная связь: 100%
Магазин: открыткимир

Продажи

История продаж

Товар еще не продан.

Местонахождение предмета: Санкт-Петербург, Российская Федерация
Отправляется на: США, Канада, Великобритания, Албания, Андорра, Аргентина, Армения, Австрия, Азербайджан, Бахрейн, Бангладеш, Беларусь, Бельгия, Босния и Герцеговина, Бразилия, Болгария, Камбоджа, Китай, Хорватия, Кипр, Чехия, Джибути, Египет, Эстония, Эфиопия, Франция, Грузия, Германия, Гибралтар, Греция, Гренландия, Гернси, Святой Престол (город-государство Ватикан), Гонконг, Венгрия, Исландия, Индия, Индонезия, Ирак, Ирландия, остров Мэн, Израиль, Италия , Япония, Джерси, Иордания, Казахстан, Кения, Корея (юг), Кувейт, Кыргызстан, Латвия, Ливан, Лихтенштейн, Литва, Люксембург, Макао, Македония, Малайзия, Мальдивы, Мальта, Мартиника, Мексика, Молдова, Республика, Монако , Монголия, Черногория, Марокко, Нидерланды, Нидерландские Антильские острова, Нигерия, Норвегия, Оман, Пакистан, Филиппины, Португалия, Катар, Реюньон, Румыния, Российская Федерация, Сан-Марино, Саудовская Аравия, Сербия, Сейшельские острова, Сингапур, Словакия, Словения, Юг Африка, Испания, Шри-Ланка, Сен-Пьер и Микелон, Швейцария, T Айван, Таджикистан, Таиланд, Тунис, Турция, Туркменистан, Объединенные Арабские Эмираты, Узбекистан, Вьетнам

Почтовый калькулятор

Выберите страну: United StatesCanadaUnited KingdomAlbaniaAndorraArgentinaArmeniaAustriaAzerbaijanBahrainBangladeshBelarusBelgiumBosnia and HerzegowinaBrazilBulgariaCambodiaChinaCroatiaCyprusCzech RepublicDjiboutiEgyptEstoniaEthiopiaFranceGeorgiaGermanyGibraltarGreeceGreenlandGuernseyHoly See (Vatican City State)Hong KongHungaryIcelandIndiaIndonesiaIraqIrelandIsle of ManIsraelItalyJapanJerseyJordanKazakhstanKenyaKorea (South)KuwaitKyrgyzstanLatviaLebanonLiechtensteinLithuaniaLuxembourgMacauMacedoniaMalaysiaMaldivesMaltaMartiniqueMexicoMoldova, Republic ofMonacoMongoliaMontenegroMoroccoNetherlandsNetherlands AntillesNigeriaNorwayOmanPakistanPhilippinesPortugalQatarReunionRomaniaRussian FederationSan MarinoSaudi ArabiaSerbiaSeychellesSingaporeSlovakiaSloveniaSouth AfricaSpainSri LankaSt. Пьер и МикелонШвейцарияТайваньТаджикистанТаиландТунисТурцияТуркменистанОбъединенные Арабские ЭмиратыУзбекистанВьетнам
Количество

Принятые возвраты: №

Вы должны войти в систему, чтобы задать вопрос продавцу.
Нажмите здесь, чтобы войти

Игорь Корнелюк — лучшие песни, хиты

Поиск

Автор:

Категория:

«Я всегда писал музыку от души, чтобы в первую очередь она мне нравилась. Я не стремился попасть в «тренды», как сейчас модно говорить! мои песни искренне — я приятно польщен».

Контент

Игорь Корнелюк — один из самых ярких представителей отечественной сцены! В молодости он давал такие зажигательные представления, что публика была бессильна: им оставалось только хлопать в ладоши, искренне улыбаться и распевать незамысловатые , но такие липкие песни! Вообще — Корнелюк — явление нашего эстрадного искусства.

Яркий, харизматичный, талантливый — этот артист пришелся по душе многим людям. Талантливый композитор и исполнитель – Игорь быстро поднялся по карьерной лестнице. Ему удалось подобрать «звездная болезнь» Но, к счастью для меня, он быстро «вылечился».

«Я всегда писал музыку от души, чтобы в первую очередь она мне нравилась. Я не стремился попасть в «тренды», как сейчас модно говорить! Я просто позитивный человек, люблю веселиться. Но иногда я бываю и в драматическом настроении, что также находит отражение в моей работе. И если людям искренне нравятся мои песни, я приятно польщен.

Игорь Корнелюк

Сегодня решили насладиться песен Игоря Корнелюка ! Мы нашли в нашей подборке как большие хиты, так и композиции «чуть поменьше» по популярности, но ничуть не хуже по качеству. Самые сильные песни остались, как говорится, на «десерт»!

«Где-где».

Эта песня украшает альбом «Билет на балет». 1989. Кстати: шикарная партия саксофона — заслуга Александра Бойчука .

Видео фрагмент музыкального фильма «У-у-у-у-у». . Получилось очень эпично, ярко и задорно… Все в лучших традициях Корнелюка.

«Пора домой.»

Достойный трек из альбома «Подожди…» вышедшего в начале 90-х.

В этой песне есть очень красивое романтическое послание : Лирический герой не хочет прощаться с любимой, хотя ему уже пора домой. Так вот, вместе они бродят и «ловят счастливые мгновения»!

«Прогулка по Парижу».

И хотя эта песня о флирте в «городе любви» Париже, текст очень комический с юмором в стиле Корнелюка!

«Се ля ви, меня поймет любой.
Если нет денег, то какая там любовь?
Так что я пока поеду в Сыктывкар
Я там накоплю денег. ..»

«Месяц май».

Игорь Корнелюк

Полностью несложная Песня лирична по своему содержанию, но какой звук!

«Месяц май», кстати, тоже украсил альбом «Подожди. ..» — И неплохой тоже.

«Обезьяна».

Игорь Корнелюк

С одной стороны песня очень пародирует . С другой стороны — поучительный . В нем рассказывается история обезьяны, которая решает «подбросить» своих товарищей по джунглям во время засухи, чтобы отправиться к водохранилищу в одиночку. Но ничего хорошего из этого не вышло.

Вот суть, как поется в конце трека Корнелюк :

«Берите ведра, идите за водой,
Но звоните родным и друзьям,
Просто имейте в виду и расскажите другим,
Что среди людей тоже есть обезьяны!»

«Домик».

Определенно достойный трек в нашем списке. В ней есть особый романтизм — что-то глубокое, прекрасное, трагическое… В голове рисуется море образов, и у каждого слушателя они будут свои.

«Но тут стены запылали,
В нем послышался тихий стон, стон…»

Лирически очень нетипичный для номера Корнелюка. И от этого еще интереснее его слушать.

«Вернись.»

Одна из визитных карточек Игоря Евгеньевича, которая всем известна !

Слушатели в комментариях в особом восторге отрывок из исполнитель:

«От такого припева дух захватывает! А поет тихо. Вот это талант!»

«Билет на балет».

Если вы услышите эту песню хоть раз, вы вряд ли сможете забыть !

Стопроцентное попадание своего времени! Ее и сейчас может спеть любой, чего не скажешь о современных «хитах»: их забывают за один день.

«Дожди».

Здесь просто отлично Песня, исполнение и постановка. Корнелюк даже зонт Я тут все разобрался! Вот что мы называем артистизмом во всей его красе!

«На дворе 2022 год, а мы до сих пор с удовольствием смотрим классики Игоря Корнелюка!

«Город, которого не существует.