Содержание
Биологическая ценность белков кормов и методы ее оценки
Опубликовано: 17.03.2018
Автор: Долгая Н.Н., к.б.н., с.н.с., руководитель по качеству ООО «СмартБиоЛаб»
Биологическая ценность (БЦ) белков характеризует их качество, способность обеспечить пластические процессы и синтез метаболически активных субстанций, и обусловлена наличием в них незаменимых аминокислот, их соотношением с заменимыми, и усвояемостью в желудочно-кишечном тракте.
В целом можно утверждать, что БЦ белка определяется его первой лимитирующей аминокислотой. Если организм требует, например, 1 г фенилаланина ежедневно, а с пищевыми продуктами поступает 500 г белка и при этом всего 0,5 г фенилаланина, БЦ белка является очень низкой, поскольку для анаболических целей будет использована только часть белка, а остальные — выведена из организма.
Низкая БЦ белка должна быть компенсирована другими белками. Например, когда белок содержит мало лейцина, его БЦ низкая. Комбинирование такого белка с белком, который имеет высокий уровень лейцина, позволит получить белок с более высокой БЦ, чем у первого.
Следует учесть, что в комбинированном белка лимитирующей аминокислотой может оказаться другая аминокислота, которая и определит БЦ результата комбинирования.
Состояние белкового обмена целостного организма зависит не только от количества принятого с пищей белка, но и от качественного его состава. В опытах на животных было показано, что получение одинакового количества различных пищевых белков приводит в ряде случаев к развитию отрицательного азотистого баланса. Так, скармливание одних и тех же количеств казеина и желатина крысам приводило к положительному азотистому балансу в первом случае и к негативному — во втором. Все дело заключается в разном аминокислотном составе белков, и послужило базой для предположения о существовании в природе якобы «неполноценных» белков.
Оказывается, из 20 аминокислот в желатине почти отсутствуют (или содержатся в малых количествах) валин, тирозин, метионин и цистеин, кроме того, желатин характеризуется другим, отличным от казеина процентным содержанием отдельных аминокислот.
Этим можно объяснить, что замена в питании крыс казеина на желатин приводит к развитию отрицательного азотистого баланса. Эти данные свидетельствуют о том, что различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма нужны достаточные количества различных белков пищи. Пожалуй, справедливо положение, что чем ближе аминокислотный состав принятого пищевого белка в аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит от эффективности его распада под действием ферментов желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых веществ (например, шерсть, волосы, перья и т.д.), несмотря на их близкий аминокислотный состав к белкам тела человека, почти не используются в качестве пищевого белка, поскольку они не гидролизируются протеиназами кишечника человека и большинства животных.
Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет его аминокислотный состав.
Так, скармливание крысам казеина (белок молока) и белка зеина, выделенного из кукурузы, который не содержит в своем составе лизина и триптофана, показало, что при получении казеина рост животных не нарушался. Замена казеина на зеин приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение массы тела, но не увеличивало рост; а добавлении в рацион еще и лизина способствовала тому, что масса тела животных прогрессивно нарастала. Таким образом, скармливание выделенного из кукурузного зерна белка зеина, который не содержит двух незаменимых аминокислот, приводит к остановке роста, уменьшение массы тела животных и развитию отрицательного азотистого баланса.
Однако человек и животные питаются не искусственно выделенными, а натуральными белками, входящими в состав смешанной пищи, в которой обычно содержится весь набор незаменимых аминокислот. Так, например, цельное кукурузное зерно содержит 2,5% лизина, 0,7% триптофана, в то время как зеин не содержит лизина вообще, а триптофана всего 0,1%.
Этот пример лишний раз свидетельствует о том, что в природе неполноценных белков почти не существует и что следует, очевидно, только различать биологически более ценные и менее ценные (в питательном отношении) белки.
Различия в усвояемости влияют на утилизацию белков, в связи с чем вводят поправки на усвояемость при пересчете потребности в эталонных белках в соответствующие безопасные уровни потребления обычных смесей пищевых белков. Поскольку оценка безопасных уровней потребления основана на данных, полученных при использовании белков молока, яиц, мяса и рыбы, усвояемость других белков выражают в сопоставлении с усвояемостью белков вышеперечисленных продуктов.
Биологическую ценность белков оценивают химическими, биохимическими и биологическими методами (см. Таблицу 1).
Нужно отметить, что химическая оценка биологической ценности белков пассивная, поскольку отражает лишь потенциальную возможность белка в удовлетворении потребностей человека и животных.
Конечный же результат зависит от особенностей структуры белка и действием на него со стороны пищеварительных протеиназ (пепсин, химотрипсин, трипсин и др.).
Показатель качества протеина зависит от того, какой именно из данных методов использовался. Например, при использовании одной методики оценки яичный белок может иметь высокий показатель качества, при использовании другой таким белком будет казеин. Еще одним, и, пожалуй, более важным фактором является то, что полученный показатель качества протеина будет напрямую зависеть от физиологических потребностей объекта исследования.
Таким образом, первый вопрос, который требует ответа: какая из методик оценки качества протеинов является идеальной и оптимальной?
Ответ ни одна, поскольку все они используют при расчетах допущение или основываются на моделях, достоверность которых не бесспорна.
Несмотря на существование большого количества различных методик оценки качества протеинов, только некоторые из них реально используются.
Среди них: химический скоринг, оценка биологической ценности, оценка коэффициента эффективности, а также скорректирована по аминокислотам оценка усвояемости протеина.
Таблица 1. — Показатели биологической ценности белков
| Химические | Биохимические | Биологические |
|---|---|---|
|
Химический гидролиз белков
Определение аминокислотного состава белков
Сравнение аминокислотного состава белков по стандартной аминокислотной шкале
|
Ферментативный гидролиз белков в моделях in vitro
Определение скорости и глубины расщепления исследуемого белка по сравнению со стандартным белком
|
Исследование усвоения и использования белков в метаболизме людей, животных, микроорганизмов
|
Химические методы
Для расчета биологической ценности белка используют следующие методы:
Метод оценки по «химическому числу», где каждая незаменимая аминокислота (АК) продукта исследуется и выражается в процентном отношении к содержанию этой аминокислоты (АК) в белке цельного куриного яйца.
Полученные проценты всех незаменимых аминокислот суммируются и делятся на количество взятых для расчета аминокислот, что и принимается как показатель биологической ценности.
Расчет «химического числа» проводят по формуле:
Метод «аминокислотного скора». В этом методе в качестве идеальной шкалы вместо аминокислот белка куриного яйца используется аминокислотная шкала стандарта ФАО / ВОЗ.
Расчет «аминокислотного скора» проводят по формуле:
Метод «индекс Осера» — представляет собой среднее геометрическое соотношение содержания отдельных аминокислот в исследуемом белке (г) к таким же показателям в белке цельного куриного яйца (s).
Расчет «индекса Осера» проводят по формуле:
где, In. Osera – индекс Осера;
а – отношение количества каждой незаменимой аминокислоты (НЗАК) в исследуемом белке в ее же количества к белку цельного куриного яйца;
n – количество НЗАК; где n — число аминокислот, которые учитываются.
Данный метод расчета имеет свои недостатки, так как в этой методике, как и в других, описанных выше, не учитываются заменимые аминокислоты, которые также играют важную роль в белковом питании животных.
Метод Карпаци — Линдера — Варга, основанный на сравнении аминокислотного состава исследуемого белка к стандарту, в качестве которого используется аминокислотный состав белка куриного яйца. При этом в расчете учитываются и заменимые аминокислоты.
Расчет по 10-и незаменимым проводят по формуле:
где, ax1 – содержание НЗАК у исследуемом белке, количество которого меньше, чем в белке яйца, %;
aя1 – содержание этих же аминокислот в белке яйца, %;
бя1 – содержание НЗАК, колличество которых в белке яйца меньше, чем в исследуемом белке, %;
бx1 – содержание этих же АК в белке яйца, %;
Рx – сумма заменимых АК в исследуемом белке, %;
Ря – сумма заменимых АК в белке яйца, %;
Модифицированный метод Карпаци — Линдера — Варга, где в качестве стандарта взят аминокислотный состав белка сои (по справочным данным), потому что соя — зернобобовая культура, которая наиболее широко используется в мировом кормопроизводстве.
где, ax1 – содержание НЗАК в исследуемом белке, количество которого меньше, чем в белке сои, %;
aя1 – содержание этих же аминокислот в белке сои,%;
бя1 – содержание НЗАК, количество которых в белке сои меньше, чем в исследуемом белке,%;
бx1 – содержание этих же аминокислот в исследуемом белке, %;
Рx – сумма заменимых АК в исследуемом белке,%;
Ря – сумма заменимых АК в белке сои,%.
Метод «комплетного белка», основанный на методе «аминокислотного скора» для отдельных аминокислот.
Расчет проводят по формуле:
КБ – содержание комплетного белка, %;
СБ – содержание сырого белка в опытном образце, %.
Для злаковых культур КБ определяют по аминокислотному скором лимитирующей аминокислоты. Для других кормовых культур — по аминокислотному скором для лизина.
КБ = 10% — является стандартом;
КБ = 11,0-9,0% — полноценный продукт;
КБ = 9,0-7,5 % — удовлетворительное;
КБ = 7,5- 5,5% — низкокачественный;
КБ < 5,5% — некачественный;
КБ > 11,0% — белковая добавка.
В российской научной школе при оценке БЦ белков используют коэффициент различия АК исследуемого белка (КРАС), который рассчитывают по формуле
где, ΔРАС – разница аминокислотного скора аминокислот, рассчитывается по формуле:
где, Сі – избыток СКОРА первой лимитирующей незаменимой аминокислоты, %;
Сmin – минимальный из скоров незаменимой аминокислоты белка, который исследуется, по отношению к эталону, %;
n — количество незаменимых аминокислот.
Величину биологической ценности определяют по формуле:
При этом, чем меньше величина КРАС, тем выше качество белка.
Показателем, характеризующим белок по степени его усвоения, использования с пользой, является коэффициент утилитарности (U или Ку), который учитывает сбалансированность АК состава не только по лимитирующим аминокислотами, но и по их избытку (по отношению к потребности).
Для оценки коэффициента утилизации аі каждой АК используют формулу:
где, АКС min – минимальный аминокислотный скор;
АКС і НЗАК – аминокислотный скор і-й незаменимой аминокислоты.
Коэффициент утилитарности белка (Ку) рассчитывают по формуле:
где, содержание iНЗАК – содержание каждой незаменимой аминокислоты в исследуемом белке;
АКС iНЗАК – аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в исследуемом белке;
аiНЗАК, % — коэффициент утилизации каждой незаменимой аминокислоты в исследуемом белке.
Метод определения БЦ белка по скорректированному аминокислотному скором с учетом лимитирующей аминокислоты и «видимой» переваримости белка — PDCAAS предложено ФАО/WHO в 1991 по формуле G.Schaafsma, 2000.
где, КП – коэффициент «видимой» переваримости белка продукта.
DIAAS – относительно новый метод, рекомендуется ФАО/ВОЗ и используется как основной при оценке белковой ценности белка. Он оценивает биологическую ценность по аминокислотному скору, скорректированному с усвояемостью незаменимых аминокислот в подвздошной кишке, основанный на измерении усвояемости каждой отдельной эссенциальной (незаменимой) аминокислоты в подвздошной кишке, и противопоставляется традиционно принятому методу определения усвояемости протеина, измеряемого в фекалиях.
Метод рекомендуется ФАО/ВОЗ и используется как основной при оценке БЦ белка. Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций (ФАО в 2013 году) опубликовала доклад с рекомендациями по применению нового, усовершенствованного метода для оценки качества белков.
Метод получил название DIAAS, и его предложено использовать вместо PDCAAS. Применение метода DIAAS позволяет обеспечить более точное измерение количества аминокислот, которые усваиваются организмом, дифференцировать источники белка по их способности поставлять аминокислоты для использования.
У таблице 2 приведены рассчитанные данные по оценке биологической ценности белков различными методами, показано, что наибольший расчетный коэффициент для кормовых дрожжей максимальный по методу «Химического числа», соотношению НЗАК/ЗАК и АКС, однако по методу КРАС, коэффициенту утилитарности Ку и комплектному белку он 12-й, 5 -й и 2-й соответственно. Не на самом высоком уровне они и при расчете при использовании в качестве эталонов белка сои.
То есть оценка биологической ценности достаточно условный показатель, и не может корректно использоваться для оценки качества белка в кормлении животных.
Таблица 2. — Биологическая ценность белка кормов для сельскохозяйственных животных, рассчитанная различными методическими подходами, %
Биологическая ценность белков
Обмен белков
занимает особое место в многообразных
превращениях веществ, характерных для
всех живых организмов. Существенное
влияние на белковый обмен оказывает
характер питания, в частности, количество
принимаемого с пищей белка и его
качественный состав.
При недостаточном
поступлении белков с пищей распад
тканевых белков организма превосходит
их синтез. Принятые нормы белка для
человека учитывают разные климатические
условия, возраст, условия труда, профессию
и другие факторы.
Суточная потребность
человека в белках составляет 100-120 г при
трате общего количества энергии 12 000
кДж, для людей физического труда –
130-150 г, а для детей раннего возраста –
55-72 г.
Отсутствие или недостаток белков
в пище сопровождается задержкой роста,
падением веса тела и вызывает ряд общих
патологических изменений в организме.
Особенно чувствительны к белковому
голоданию нервная и эндокринная система,
и в первую очередь кора головного мозга.
Состояние белкового
обмена в организме зависит не только
от количества принимаемого с пищей
белка, но и от его качественного состава,
определяющего биологическую ценность
пищевых белков.
Принимаемые с
пищей белки значительно отличаются по
своему аминокислотному составу и
биологической ценности. Биологическая
ценность белков определяется, главным
образом, следующими факторами:
– Близостью
аминокислотного состава пищевого белка
к аминокислотному составу белков тела.
Чем ближе
аминокислотный состав принимаемого
пищевого белка к аминокислотному составу
белков организма, тем выше его биологическая
ценность. Для человека, например, белки
мяса, молока, яиц биологически более
ценны, поскольку их аминокислотный
состав ближе к аминокислотному составу
органов и тканей человека.
Однако это
не исключает приема растительных белков,
в которых содержится необходимый набор
аминокислот, но в другом соотношении.
– Степенью
усвоения пищевого белка.
Степень
усвоения любого пищевого продукта
зависит также от эффективности его
распада под влиянием ферментов
желудочно-кишечного тракта. Ряд белковых
веществ, например, фиброин шелка, кератин
волос, рогов, копыт и др., несмотря на
их близкий аминокислотный состав к
белкам тела человека, почти не используются
в качестве пищевого белка, поскольку
они не гидролизуются протеиназами
желудочно-кишечного тракта человека и
большинства животных.
– Содержанием
в белках незаменимых аминокислот.
Известно,
что из 20 аминокислот, входящих в состав
белков, только 10 способны синтезироваться
в организме человека и животных –
это заменимые аминокислоты, остальные
10 аминокислот (валин, лейцин, изолейцин,
треонин, метионин, триптофан, фенилаланин,
лизин, гистидин, аргинин) не синтезируются
в организме и являются незаменимыми.
Такие аминокислоты, как гистидин и
аргинин относятся к полузаменимым
(частично заменимым), т.е. они могут
синтезироваться в организме, но в
количестве, недостаточном для сохранения
нормальной жизнедеятельности человека.
Следовательно, незаменимые аминокислоты
должны быть обязательно введены в
организм человека или животного с пищей.
Если их будет в пище недостаточно, то
нормальное развитие и жизнедеятельность
организма нарушаются.
Также следует
отметить, что недостаток в пище одной
незаменимой аминокислоты ведет к
неполному усвоению других аминокислот.
Вместе с тем было
доказано, что потребности отдельных
незаменимых аминокислот могут быть
частично компенсированы заменимыми
аминокислотами. Например, тирозин
снижает потребность в фенилаланине,
цистеин снижает потребность в метионине,
а глутаминовая кислота в аргинине.
Для оценки
биологической ценности пищевого белка
важное значение имеет знание его
аминокислотного состава.
Отдельные
белки могут быть биологически неполноценны
по своему аминокислотному составу.
Однако необходимо исследовать
аминокислотный состав не отдельных
белков, а всего их комплекса, содержащегося
в пищевом продукте. Только при таком
подходе могут быть получены правильные
данные об аминокислотном составе, а
следовательно, и о пищевой ценности
продукта. Так, например, цельное
кукурузное зерно содержит 2,5% лизина,
0,7% триптофана, в то время как выделенный
из кукурузы белок зеин не содержит
лизина вообще, а триптофана в нем всего
0,1%. Поэтому, для питания большое значение
имеет сбалансированность аминокислотного
состава белков.
По содержанию в
белке незаменимых аминокислот,
определяемых химическими методами,
вычисляют аминокислотный скор, которым
характеризуют биологическую ценность
белка. В продукте определяют содержание
каждой незаменимой аминокислоты.
Найденное количество вычисляют в
процентах к содержанию той же аминокислоты
в идеальном белке (куриного яйца, молока).
Чаще всего в качестве идеального белка
принимают аминокислотную шкалу комитета
ФАО/ВОЗ. Аминокислотный скор каждой
незаменимой аминокислоты в идеальном
белке (шкале ФАО/ВОЗ) принимают за 100 %.
Расчет скора ведут по формуле
, | (1) |
где А – количество,
мг, незаменимой аминокислоты в 1 г
исследуемого белка;
В – количество,
мг, этой же незаменимой аминокислоты в
1 г идеального белка (данные аминокислотной
шкалы ФАО/ВОЗ).
По вычисленному
скору определяют лимитирующую
биологическую ценность изучаемого
белка – аминокислоту с наименьшим
скором.
Таким образом, для
нормального роста и гармоничного
развития организма человека большое
значение имеют составление и подбор
пищевых продуктов, содержащих оптимальный
аминокислотный состав и обеспечивающих
физиологически полноценное питание
для различных групп населения.
Биологическая ценность белка
. 2015;82:39-51.
дои: 10.1159/000382000.
Epub 2015 20 октября.
Дэниел Р. Мур, Питер Б. Сотерс
PMID:
26545252
DOI:
10.1159/000382000
Дэниел Р. Мур и соавт.
Nestle Nutr Inst Workshop Ser.
2015.
. 2015;82:39-51.
дои: 10.1159/000382000.
Epub 2015 20 октября.
Авторы
Дэниел Р.
Мур, Питер Б. Сотерс
PMID:
26545252
DOI:
10.1159/000382000
Абстрактный
Биологическая ценность белка выходит за рамки его аминокислотного состава и усвояемости, и на нее могут влиять дополнительные факторы тканеспецифическим образом. У здоровых людей медленное появление диетических аминокислот в воротной вене, а затем в большом круге кровообращения в ответ на болюсный прием белка улучшает задержку азота и снижает выработку мочевины. Этому способствует медленное всасывание, когда принимается только белок (например, казеин). При приеме полноценного приема пищи сыворотка обеспечивает несколько лучшее удержание азота, чем соя или казеин, что, скорее всего, достигается за счет высокого содержания в ней незаменимых аминокислот (особенно лейцина).
Пожилые люди проявляют «анаболическую резистентность», подразумевая, что для достижения максимальной скорости синтеза мышечного белка требуется больше белка по сравнению с молодыми людьми. Утилизация белка при воспалительных или травматических состояниях существенно возрастает в тканях внутренних органов, содержащих большую часть иммунной системы, а также в ранах и растущих тканях. Это происходит особенно у пожилых людей, которые часто страдают от хронической воспалительной активности из-за болезни, отсутствия физической активности и/или самого процесса старения. Следовательно, доля белка, всасываемого в кишечнике и используемого для синтеза мышечного белка, в этих ситуациях снижается. Это ставит под угрозу стимуляцию синтеза мышечного белка, вызванную диетическим белком, и в конечном итоге приводит к увеличению потребности в белке (~ 1,2 г / кг массы тела / день), чтобы ограничить постепенную потерю мышечной массы с возрастом. Для оптимального сохранения мышечной массы необходимы физические упражнения.
Упражнения оказывают как прямое влияние на мышечную массу и здоровье, так и косвенное воздействие за счет увеличения использования пищевого белка (особенно сывороточного) для повышения скорости синтеза мышечного белка.
© 2015 Nestec Ltd., Веве/С. Каргер АГ, Базель.
Похожие статьи
Употребление протеина пшеницы увеличивает скорость синтеза мышечного белка in vivo у здоровых пожилых мужчин в рандомизированном исследовании.
Гориссен С.Х., Хорстман А.М., Франссен Р., Кромбаг Дж.Дж., Лангер Х., Бирау Дж., Респондек Ф., ван Лун Л.Дж.
Гориссен С.Х. и соавт.
Дж Нутр. 2016 сен;146(9): 1651-9. doi: 10.3945/jn.116.231340. Epub 2016 20 июля.
Дж Нутр. 2016.PMID: 27440260
Клиническое испытание.
Прием внутрь гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в покое и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.
Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Куйбида Г. В., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М.
Танг Дж. Э. и соавт.
J Appl Physiol (1985). 2009 г., сен; 107 (3): 987-92. doi: 10.1152/japplphysiol.00076.2009. Epub 2009 9 июля.
J Appl Physiol (1985). 2009.PMID: 19589961
Сыворотка и казеин, меченные L-[1-13C]лейцином, и синтез мышечного белка: влияние силовых упражнений и приема белка.
Рейтелседер С., Агергаард Дж., Доссинг С., Хелмарк И.С., Лунд П., Кристенсен Н.Б., Фристик Дж., Фливбьерг А., Шерлинг П., ван Холл Г., Кьяер М., Холм Л.
Райтельседер С. и соавт.
Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011 Январь; 300 (1): E231-42. doi: 10.1152/ajpendo.00513.2010. Epub 2010 2 ноября.
Am J Physiol Endocrinol Metab. 2011.PMID: 21045172
Клиническое испытание.
Прием сывороточного протеина во время тренировок с отягощениями увеличивает мышечную массу тела.
Волек Дж.С., Волк Б.М., Гомес А.Л., Кунсес Л.Дж., Купчак Б.Р., Фрейденрайх Д.Дж., Аристизабаль Дж.К., Саенс С., Данн-Льюис С., Баллард К.Д., Куанн Э.Е., Кавецки Д.Л., Фланаган С.Д., Комсток Б.А., Фрагала М.С., Эрп JE, Fernandez ML, Bruno RS, Ptolemy AS, Kellogg MD, Maresh CM, Kraemer WJ.
Волек Дж.С. и др.
J Am Coll Nutr. 2013;32(2):122-35. дои: 10.1080/07315724.2013.793580.
J Am Coll Nutr. 2013.PMID: 24015719
Клиническое испытание.
Пищевые белки и аминокислоты в контроле мышечной массы во время иммобилизации и старения: роль ответа СМП.
Чолева Ж.М., Дардевет Д., Лима-Соареш Ф., де Араужо Пессоа К., Оливейра П.Х., Дос Сантос Пиньо М.Р., Никастро Х., Ся З., Кабидо К.Э., Занчи Н.Е.
Чолева Дж. М. и соавт.
Аминокислоты. 2017 Май; 49(5):811-820. doi: 10.1007/s00726-017-2390-9. Epub 2017 7 февраля.
Аминокислоты. 2017.PMID: 28175999
Обзор.
Epub 2017 7 февраля.Посмотреть все похожие статьи
Цитируется
Извлечение белка из остатков микроводорослей и оценка питания.
Сунь З., Чи К., Сунь Л., Лю Ю.
Сан З. и др.
Биопроцесс Биосист Инж. 2022 ноябрь;45(11):1879-1888. doi: 10.1007/s00449-022-02794-w. Epub 2022 9 октября.
Биопроцесс Биосист Инж. 2022.PMID: 36209452
Растительные белки и упражнения: какую роль могут играть растительные белки в адаптации к физическим упражнениям?
Керксик С.М., Ягим А., Хагеле А., Ягер Р.
Керксик С.М. и соавт.
Питательные вещества. 2021 7 июня; 13 (6): 1962. дои: 10.3390/nu13061962.
Питательные вещества. 2021.PMID: 34200501
Бесплатная статья ЧВК.Обзор.
Степень, отражающая соответствие общего состава аминокислот рациона потребностям человека в аминокислотах, связана с развитием сахарного диабета 2 типа.
Дуань В., Цзы Т., Чжао И., Шань Р., У Х., Сунь Х., Тянь З., Ван Дж., Лю Л., Чжан И., Ли И., Сунь С.
Дуан В. и др.
Старение (Олбани, штат Нью-Йорк). 2021 26 марта; 13 (7): 10141-10157. doi: 10.18632/aging.202777. Epub 2021 26 марта.
Старение (Олбани, штат Нью-Йорк). 2021.PMID: 33819181
Бесплатная статья ЧВК.Диеты с низким содержанием белка и низкобелковые диеты на растительной основе: соответствуют ли они потребностям в белке у пациентов с хронической болезнью почек?
Верзола Д.
, Пиччиотто Д., Сайо М., Аймассо Ф., Бруццоне Ф., Суккар С.Г., Массарино Ф., Эспозито П., Виацци Ф., Гариботто Г.Верзола Д. и др.
Питательные вещества. 2020 29 декабря; 13 (1): 83. дои: 10.3390/nu13010083.
Питательные вещества. 2020.PMID: 33383799
Бесплатная статья ЧВК.Обзор.
Эффективность стандартизированного использования перевариваемого лизина в подвздошной кишке для отложения белка в организме у супоросных свинок и свиноматок на ранних, средних и поздних сроках беременности.
Рамирес-Камба CD, Данн Дж. Л., Хту Дж. К., Гонсалес-Вега Дж. К., Тушетт К., Сэмюэл Р. С., Левеск CL.
CD Рамирес-Камба и др.
J Anim Sci. 2020 ноябрь 1;98(11):skaa340. дои: 10.1093/jas/skaa340.
J Anim Sci. 2020.PMID: 33084894
Бесплатная статья ЧВК.
дои: 10.3390/nu13061962.
, Пиччиотто Д., Сайо М., Аймассо Ф., Бруццоне Ф., Суккар С.Г., Массарино Ф., Эспозито П., Виацци Ф., Гариботто Г.Просмотреть все статьи «Цитируется по»
термины MeSH
вещества
белковых продуктов с высокой и низкой биологической ценностью
Последнее обновление: 7 июля 2008 г.
Содержание
Слово «белок» происходит от греческого слова «протос», что означает первый элемент. Белки являются важными элементами для роста и восстановления, хорошего функционирования и структуры всех живых клеток. Гормоны, такие как инсулин, контролируют уровень сахара в крови; ферменты, такие как амилазы, липазы, протеазы имеют решающее значение для переваривания пищи; антитела помогают нам бороться с инфекциями; мышечные белки позволяют сокращаться и т. д. Таким образом, белки действительно необходимы для жизни.
Структура
Белки состоят из аминокислот, строительных блоков, связанных друг с другом. В растениях и животных обычно встречается около двадцати различных аминокислот. Типичный белок может содержать 300 и более аминокислот. Каждый белок имеет свое определенное количество и последовательность аминокислот. Подобно алфавиту, аминокислотные «буквы» могут быть расположены миллионами различных способов для создания «слов» и целого белкового «языка».
В зависимости от последовательности, в которой они соединяются, образующийся белок выполняет определенные функции в организме. Форма молекулы важна, поскольку она часто определяет функцию белка. У каждого вида, включая человека, есть свои характерные белки — например, белки мышц человека отличаются от белков мышц говядины.
Аминокислоты можно классифицировать как незаменимые (необходимые аминокислоты, которые не могут вырабатываться в процессе метаболизма в организме и поэтому должны поступать с пищей) или заменимые (заменимые аминокислоты, которые могут эндогенно вырабатываться в организме из других белки). Восемь аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан и лизин) считаются незаменимыми для взрослых и девять (упомянутые выше плюс гистидин) для детей.
Когда белок содержит незаменимые аминокислоты в правильной пропорции, необходимой человеку, мы говорим, что он имеет высокую биологическую ценность. Когда присутствия одной незаменимой аминокислоты недостаточно, говорят, что белок имеет низкую биологическую ценность.
Аминокислота, которая находится в наименьшем количестве по отношению к потребности, называется лимитирующей аминокислотой.
Белковый цикл
Белки в нашем организме постоянно образуются и утилизируются. После того, как мы едим, белки расщепляются пищеварением на аминокислоты. Аминокислоты затем поглощаются и используются для производства других белков в организме. Адекватное потребление белка и энергии на ежедневной основе обеспечивает продолжение цикла.
Диетические источники
Белки содержатся в различных продуктах. Все животные и растительные клетки содержат некоторое количество белка, но количество белка, присутствующего в пище, сильно различается. Необходимо учитывать не только количество белка, но и качество белка, которое зависит от присутствующих аминокислот. В целом белки животного происхождения имеют более высокую биологическую ценность, чем белки растительного происхождения. Источниками животного белка являются мясо, птица, рыба, яйца, молоко, сыр и йогурт, и они содержат белки с высокой биологической ценностью.
Растения, бобовые, злаки, орехи, семена и овощи содержат белки с низкой биологической ценностью.
Однако, поскольку лимитирующая аминокислота имеет тенденцию различаться в разных растительных белках, сочетание растительных источников белков в одном и том же приеме пищи (например, бобовые или бобовые со злаками) может привести к получению смеси с более высокой биологической ценностью. Эти сочетания обычно встречаются в традиционных кулинарных рецептах разных континентов (например, фасоль с рисом/макаронами/маниокой, нут с хлебом, чечевица с картофелем и т. д.).
Всеядные диеты (содержащие продукты животного и растительного происхождения) в развитых странах обеспечивают достаточное количество белка. Однако подгруппы населения, которые избегают всех продуктов животного происхождения, могут испытывать трудности с удовлетворением своих потребностей в белке.
Содержание белка в выбранном количестве продуктов (г/100 г продукта)
Продукт | Количество белка (г на 100 г продукта) 0189 | |
|---|---|---|
Белый рис, приготовленный | 2,6 | |
Макаронные изделия, приготовленный | 7,7 | Белый хлеб7,9 |
Молоко полуобезжиренное | 3,4 | |
Сыр Чеддер | 9096 9 183 20,4 | |
Яйцо-пашот | 12,5 | |
Ромштекс, приготовленный на гриле | 31. | |
Арахис | 25,6 |
0
Квашиоркор часто следует за острой инфекцией. У ребенка с квашиоркором очень низкий вес, но это часто маскируется отеком (задержкой воды), из-за чего лицо становится лунообразным, а руки и ноги выглядят пухлыми. Волосы тонкие и обесцвеченные, а на коже могут быть участки шелушения и различной пигментации. Медикаментозное лечение и адекватная диета в сочетании с хорошей гигиеной жизненно важны для того, чтобы дети с БЭН выздоравливали и правильно росли.